- Белки
- Структуры белков
- Химические свойства белков
- Качественные реакции на белки
- Денатурация белка
- Белки и аминокислоты
- БЕЛКИ́
- Белки. Свойства белка.
- Строение белка.
- Синтез белка.
- Физические свойства белка.
- Химические свойства белков.
- Биологическое значение белка.
- Белки. Получение белков реакцией поликонденсации.Структуры белка
- Дистанционное обучение как современный формат преподавания
- Методическая работа в онлайн-образовании
- Современные педтехнологии в деятельности учителя
- Оставьте свой комментарий
- Безлимитный доступ к занятиям с онлайн-репетиторами
- Подарочные сертификаты
Белки
Белки (полипептиды) – биополимеры, построенные из остатков α-аминокислот, соединенных пептидными (амидными) связями.
Образование белковой макромолекулы можно представить как реакцию поликонденсации α-аминокислот:
Макромолекулы белков имеют стереорегулярное строение, исключительно важное для проявления ими определенных биологических свойств.
Структуры белков
Первичная структура — последовательность α-аминокислотных звеньев в полипептидной цепи | Вторичная структура – спиральная структура полипептидной цепи, закрепленная водородными связями между группами N-H и С=О |
Третичная структура – определенная форма спирали в пространстве, образованная с помощью дисульфидных мостиков -S-S-, водородных связей и других взаимодействий | Четвертичная структура — объединение нескольких белковых макромолекул в так называемые глобулы (бывает не у всех белков) |
Химические свойства белков
Качественные реакции на белки
- Биуретовая реакция – фиолетовое окрашивание при действии на белки свежеосажденного гидроксида меди (II).
- Ксантопротеиновая реакция – желтое окрашивание при действии на белки концентрированной азотной кислоты.
Денатурация белка
Это разрушение структуры белка при нагревании, изменении кислотности среды, действии излучения, спирта, тяжелых металлов, радиации.
Пример денатурации — свертывание яичных белков при варке яиц.
Денатурация бывает обратимой и необратимой.
- При обратимой денатурации первичная структура белка не разрушается.
- Необратимая денатурация может быть вызвана образованием нерастворимых веществ при действии на белки солей тяжелых металлов — свинца или ртути.
- При необратимой денатурации происходит также гидролиз белка — необратимое разрушение первичной структуры в кислом или щелочномрастворе с образованием аминокислот или более коротких пептидных фрагментов.
Анализируя продукты гидролиза, можно установить количественный состав белков.
Источник
Белки и аминокислоты
Белки (син. протеины) — высокомолекулярные органические вещества, построенные из остатков аминокислот. По своему биологическому значению принадлежат к числу важнейших составных частей организма.
Несомненно, белки абсолютно необходимы для жизни растений, животных и грибов. Именно вследствие такого большого значения белки получили названия протеинов (греч. protos — первый, главный).
Качественной реакцией на белки служит ксантопротеиновая реакция. Ее проводят путем добавления к раствору белка HNO3(конц.) до тех пор, пока не прекратится выпадение осадка. Осадок окрашивается в характерный желтый цвет.
Аминокислота
Аминокислота — органическая кислота, содержащая, по меньшей мере, одну карбоксильную группу (COOH) и одну аминогруппу (NH2). Аминокислоты являются основной составляющей всех белков.
В построении белков участвуют 20 наиболее распространенных аминокислот. На данном этапе учить их наизусть не обязательно, эта задача настигнет вас на кафедре биохимии 😉
И все же для успешного изучения данной темы мы возьмем за основу две аминокислоты: глицин и аланин.
Я хочу вас обрадовать (надеюсь, что обрадую)). Если вы успешно изучили темы: карбоновые кислоты, амины — то вы уже знаете химические свойства аминокислот!
Они напоминают амфотерные соединения: по аминогруппе вступают в реакции с кислотами, по карбоксильной — с основаниями. Мы разберем их подробнее чуть ниже.
Получение аминокислот
Аминокислоты можно получить в реакции аммиака с галогенкарбоновыми кислотами.
Химические свойства аминокислот
За счет наличия аминогруппы, аминокислоты проявляют основные свойства. Реагируют с кислотами.
По карбоксильной группе аминокислоты способны вступать в реакции с металлами, основными оксидами, основаниями и солями более слабых кислот.
Аминокислоты способны вступать в реакцию этерификации, образуя сложные эфиры.
В молекуле белка аминокислоты связаны друг с другом пептидной связью. Она образуется между карбоксильной группой одной аминокислоты и аминогруппой другой аминокислоты.
© Беллевич Юрий Сергеевич 2018-2021
Данная статья написана Беллевичем Юрием Сергеевичем и является его интеллектуальной собственностью. Копирование, распространение (в том числе путем копирования на другие сайты и ресурсы в Интернете) или любое иное использование информации и объектов без предварительного согласия правообладателя преследуется по закону. Для получения материалов статьи и разрешения их использования, обратитесь, пожалуйста, к Беллевичу Юрию.
Источник
БЕЛКИ́
В книжной версии
Том 3. Москва, 2005, стр. 211-215
Скопировать библиографическую ссылку:
БЕЛКИ́ (протеины), высокомолекулярные природные полимеры, построенные из остатков $\ce
Источник
Белки. Свойства белка.
Белки – природные полипептиды с огромной молекулярной массой. Они входят в состав всех живых организмов и выполняют различные биологические функции.
Строение белка.
У белков существует 4 уровня строения:
- первичная структура белка – линейная последовательность аминокислот в полипептидной цепи, свернутых в пространстве:
- вторичная структура белка – конформация полипептидной цепи, т.к. скручивание в пространстве за счет водородных связей между NH и СО группами. Есть 2 способа укладки: α-спираль и β— структура.
На одном витке укладываются 4 аминокислотных остатка, которые находятся снаружи спирали.
Полипептидная цепь растянута, ее участки располагаются параллельны друг другу и удерживаются водородными связями.
- третичная структура белка – это трехмерное представление закрученной α-спираль или β-структуры в пространстве:
Эта структура образуется за счет дисульфидных мостиков –S-S- между цистеиновыми остатками. В образовании такой структуры участвуют противоположно заряженные ионы.
- четвертичная структура белка образуется за счет взаимодействия между разными полипептидными цепями:
Синтез белка.
В основе синтеза лежит твердофазный метод, в котором первая аминокислота закрепляется на полимерном носителе, а к ней последовательно подшиваются новые аминокислоты. После полимер отделяют от полипептидной цепи.
Физические свойства белка.
Физические свойства белка определяются строением, поэтому белки делят на глобулярные (растворимые в воде) и фибриллярные (нерастворимые в воде).
Химические свойства белков.
1. Денатурация белка (разрушение вторичной и третичной структуры с сохранением первичной). Пример денатурации – свертывание яичных белков при варке яиц.
2. Гидролиз белков – необратимое разрушение первичной структуры в кислом или щелочном растворе с образованием аминокислот. Так можно установить количественный состав белков.
3. Качественные реакции:
Биуретовая реакция – взаимодействие пептидной связи и солей меди (II) в щелочном растворе. По окончанию реакции раствор окрашивается в фиолетовый цвет.
Ксантопротеиновая реакция — при реакции с азотной кислотой наблюдается желтое окрашивание.
Биологическое значение белка.
1. Белки – строительный материал, из него построены мышцы, кости, ткани.
2. Белки — рецепторы. Передают и воспринимают сигнал, поступающих от соседних клеток из окружающей среды.
3. Белки играют важную роль в иммунной системе организма.
4. Белки выполняют транспортные функции и переносят молекулы или ионы в место синтеза или накопления. (Гемоглобин переносит кислород к тканям.)
5. Белки – катализаторы – ферменты. Это очень мощные селективные катализаторы, которые ускоряют реакции в миллионы раз.
Есть ряд аминокислот, которые не могут синтезироваться в организме — незаменимые, их получают только с пищей: тизин, фенилаланин, метинин, валин, лейцин, триптофан, изолейцин, треонин.
Источник
Белки. Получение белков реакцией поликонденсации.Структуры белка
Описание презентации по отдельным слайдам:
Т.10.5. БЕЛКИ. Получение белков реакцией поликонденсации. Т.10.6. Структуры белка Разработала: преподаватель химии Гуриненко Татьяна Леонидовна
Цель: сформировать знания о белках как макромолекулах, биополимерах, играющих ведущую роль в строении и жизнедеятельности клетки; — сформировать знания о свойствах и функциях белков, показать их ведущую роль в процессах жизнедеятельности; -обобщить знания, получаемые учащимися на уроках химии, биологии по теме «Белки»
Белками или белковыми веществами называют высокомолекулярные (молекулярная масса варьирует от 5-10 тыс. до 1 млн и более) природные полимеры, молекулы которых построены из остатков аминокислот, соединённых амидной (пептидной) связью.
Состав белка Белки — это высокомолекулярные природные полимеры, молекулы которых построены из остатков аминокислот. Построенные таким образом полипептидные цепи или отдельные участки внутри полипептидной цепи могут быть в отдельных случаях дополнительно связаны между собой дисульфидными (-S-S-) связями, или, как их часто называют, дисульфидными мостиками
α-Аминокислоты являются мономерами для синтеза белков – единицей строения. Отличие между белками и пептидами заключается в количестве аминокислотных остатков. В белках их более 50, а в пептидах менее 50. В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом
Белки – основа биомембран, важнейшей составной части клетки и клеточных компонентов. Они играют ключевую роль в жизни клетки, составляя как бы материальную основу её химической деятельности. Исключительное свойство белка – самоорганизация структуры, т.е. его способность самопроизвольно создавать определённую, свойственную только данному белку пространственную структуру. По существу, вся деятельность организма (развитие, движение, выполнение им различных функций и многое другое) связана с белковыми веществами. Без белков невозможно представить себе жизнь. Белки — важнейшая составная часть пищи человека и животных, поставщик необходимых им аминокислот.
Первичной структурой белка. Последовательность соединения аминокислотных остатков в полипептидной цепи получила название первичной структурой белка. Общее число различных типов белков у всех видов живых организмов составляет Вторичной структурой обладает большая часть белков, правда, не всегда на всём протяжении полипептидной цепи.
Полипептидные цепочки с определённой вторичной структурой могут быть по-разному расположены в пространстве. Это пространственное расположение получило название третичной структуры. В формировании третичной структуры, кроме водородных связей, большую роль играет ионное и гидрофобное взаимодействие. По характеры «упаковки» белковой молекулы различают глобулярные, или шаровидные, и фибриллярные, или нитевидные, белки.
Соединение нескольких глобул образует четвертичную структуру белковой молекулы. Объединение 4х глобул связанных атомом железа образуют белок гемоглобина крови Однако следует ещё раз отметить, что в организации более высоких структур белка исключительная роль принадлежит первичной структуре
каталитические (ферменты); регуляторные (гормоны); структурные (коллаген, фиброин); двигательные (миозин); транспортные (гемоглобин, миоглобин); защитные (иммуноглобулины, интерферон); запасные (казеин, альбумин, глиадин). Среди белков встречаются антибиотики и вещества, оказывающие токсическое действие. Биологические функции белков
Химические свойства белков Белки могут быть как растворимы, так и нерастворимы в воде в зависимости от их состава и структуры. Нерастворимые белки – волосы, ногти, кожа
Химические свойства белков Белки горят с образованием азота, углекислого газа и воды, а также некоторых других веществ. Горение сопровождается характерным запахом жжёных перьев.
Химические свойства белков Водорастворимые белки образуют коллоидные растворы
Химические свойства белков Кислоты, щелочи и высокая температура разрушают структуру белков и приводят к их денатурации. Белки также денатурируют под действием спирта и тяжелых металлов.
Химические свойства белков 1. Гидролиз (кислотно-основный, ферментативный), в результате которого образуются аминокислоты (белок распадается на составляющие его аминокислоты)
Химические свойства белков 2. Денатурация – нарушение природной структуры белка под действием нагревания или химических реагентов. Денатурированный белок теряет свои биологические свойства.
3. Ксантопротеиновая реакция Поместите кусочек прессованного творога в пробирку и добавьте несколько капель азотной кислоты. Осторожно нагрейте.
4. Биуретовая реакция белков Налейте в пробирку 2 мл яичного белка. Добавьте такой же объем концентрированного раствора гидроксида натрия и несколько капель раствора сульфата меди (II).
Значение белка для жизнедеятельности Белки представляют собой важнейшую составную часть пищи. Недостаточность белков в пище является одной из причин повышенной восприимчивости организма к инфекционным заболеваниям. При недостаточном количестве белков снижается кроветворение, задерживается развитие растущего организма, нарушаются обмен жиров и витаминов, деятельность нервной системы, печени и других органов, замедляется восстановление клеток после тяжелых заболеваний.
Значение белка для жизнедеятельности Поступая в организм, белки пищи подвергаются действию ферментов и гормонов и в итоге превращаются в составляющие их аминокислоты.
Значение белка для жизнедеятельности Аминокислоты всасываются через стенки кишечника в кровь. Часть аминокислот посредством тока крови поступает в печень, где происходят их дальнейшие превращения, а большая часть разносится к тканям и органам, где аминокислоты расходуются на построение и обновление клеток, а также на построение и обновление биологически активных веществ — ферментов и гормонов.
Незаменимые аминокислоты находятся в белках Организм человека обладает способностью образовывать нужные аминокислоты из других аминокислот, которые, расщепляясь до кетокислот, синтезируются в новые аминокислоты. Однако имеется 8 аминокислот (триптофан, лейцин, изолейцин, валин, треонин, лизин, метионин, фенилаланин), которые организм человека не способен синтезировать, но которые входят в состав белковых веществ человека. Эти аминокислоты носят на-звание «незаменимые», они должны поступать в организм извне, с продуктами питания.
Не все продукты, содержащие белки, равноценны: в зависимости от содержания незаменимых аминокислот некоторые имеют’ большую питательную ценность, другие — меньшую.
Питательная ценноть белковых продуктов Кроме того, питательная ценность белков зависит от степени усвояемости их организмом. Растительные белки усваиваются организмом хуже, чем животные: белки яиц и молока — на 96 %, белки рыбы и мяса — на 95, белки хлеба из муки I и 11 сортов — на 85, белки овощей — на 80, белки картофеля, хлеба из обойной муки, бобовых — на 70 %.
Питайтесь правильно и будьте здоровы!
Курс повышения квалификации
Дистанционное обучение как современный формат преподавания
- Сейчас обучается 801 человек из 76 регионов
Курс профессиональной переподготовки
Методическая работа в онлайн-образовании
- Сейчас обучается 24 человека из 13 регионов
Курс повышения квалификации
Современные педтехнологии в деятельности учителя
- Курс добавлен 23.09.2021
- Сейчас обучается 46 человек из 23 регионов
Ищем педагогов в команду «Инфоурок»
Номер материала: ДБ-1134578
Международная дистанционная олимпиада Осень 2021
Не нашли то что искали?
Вам будут интересны эти курсы:
Оставьте свой комментарий
Авторизуйтесь, чтобы задавать вопросы.
Безлимитный доступ к занятиям с онлайн-репетиторами
Выгоднее, чем оплачивать каждое занятие отдельно
Руководители управлений образования ДФО пройдут переобучение в Москве
Время чтения: 1 минута
В России выбрали топ-10 вузов по работе со СМИ и контентом
Время чтения: 3 минуты
Правительство предложило потратить до 1 млрд рублей на установку флагов РФ у школ
Время чтения: 1 минута
Рособрнадзор откажется от ОС Windows при проведении ЕГЭ до конца 2024 года
Время чтения: 1 минута
Минпросвещения будет стремиться к унификации школьных учебников в России
Время чтения: 1 минута
Минпросвещения разрабатывает образовательный минимум для подготовки педагогов
Время чтения: 2 минуты
Подарочные сертификаты
Ответственность за разрешение любых спорных моментов, касающихся самих материалов и их содержания, берут на себя пользователи, разместившие материал на сайте. Однако администрация сайта готова оказать всяческую поддержку в решении любых вопросов, связанных с работой и содержанием сайта. Если Вы заметили, что на данном сайте незаконно используются материалы, сообщите об этом администрации сайта через форму обратной связи.
Все материалы, размещенные на сайте, созданы авторами сайта либо размещены пользователями сайта и представлены на сайте исключительно для ознакомления. Авторские права на материалы принадлежат их законным авторам. Частичное или полное копирование материалов сайта без письменного разрешения администрации сайта запрещено! Мнение администрации может не совпадать с точкой зрения авторов.
Источник