Способы образования пептидных связей

Пептидная связь — характеристика, свойства и строение

Пептидная связь возникает между аминокислотами при взаимодействии аминогруппы (-NH₂) и карбоксильной группы (-СООН). Две соединенные между собой аминокислоты дают дипептид, три – трипепетид и так далее. Более длинные цепи называют полипептиды и белки.

Образование полипептидной связи внутри клеток идет на рибосомах, при участии ферментов с затратой энергии. Аминокислоты являются мономерами — строительными блоками белков. Для синтеза белка живые организмы используют 20 видов аминокислот.

Как образуется пептидная связь

Данный вид образуется при оттягивании электронной плотности с атома водорода аминогруппы одной и атомом кислорода карбоксильной группы другой аминокислоты.

В результате разрываются соединение между N и Н в аминогруппе и между С и ОН в карбоксильной группе. Протон и гидроксильная группа, объединяясь, дают воду. Два аминокислотных остатка – дипептид.

Свойства пептидной связи

Пептидная связь, характерная для первичной структуры белков, не является полностью одинарной. Её длина составляет 0.132 нм. Это среднее значение между значением истинной двойной связью (C = N, 0,127 нм) и значением истинной одинарной связью (C – N, 0,149 нм).

Атомы, непосредственно вступающие во взаимодействие (углерод, азот, кислород, водород) и два атома α-углерода расположены в общей плоскости. Радикальные группы аминокислот и водорода при α-углеродах лежат за пределами плоскости.

Водород и кислород пептидной связи и α-углероды аминокислот находятся в транс-ориентации. Во всех белковых и пептидных молекулах естественного происхождения, аминокислотные R-группы тоже ориентированы в транс-модификацию.

Резонансные формы пептидных связей

В основе феномена резонанса пептидной связи лежит то, что она на 40% является двойной.

В результате этот вид существует в трех формах:

Кетольная (0,132 нм). Когда взаимодействие между атомами азота и углерода стабилизируется и становится полностью одиночной.

Переходная или мезомерная форма с неопределенными, промежуточными характеристиками.

Енольная (0,127 нм). В этой форме электронная плотность переходит с пептидной на связь между углеродом и кислородом, делая её полностью двойной, вследствие атом кислорода становится заряжен частично отрицательно.

Таким образом, причиной резонанса является делокализованность электронной плотности между азотом и углеродом.

Строение пептидной связи

В амидной группе -СО-NH- углеродный атом существует в форме sp 2 -гибридизации. Неподеленная пара электронов атома азота сопрягается с π-электронами двойной связи между углеродом и кислородом.

В итоге электронная плотность пептидной группы смещается к кислороду. В результате такого сопряжения выравниваются длины связей внутри радикала.

Структура и формула отражены на картинке:

Методы определения пептидных связей

Качественной является биуретовая реакция. Такое название она получила, так как впервые была проведена для биурета, хоть и не являющегося аминокислотой, но обладающего двумя пептидными связями.

Принцип определения сводится к тому, что аминокислоты, могущие образовать минимум две пептидные связи, в щелочной среде, при добавлении сульфата меди (II), образуют медьсодержащее комплексное соединение фиолетового цвета.

Комплекс меди с биуретом образуется по схеме:

Заключение

Пептидная связь является основой построения белковых молекул, из которых, в конечном итоге, строятся все живые организмы. Особенности её строения и пространственной конфигурации оказали огромное влияние на саму возможность существования жизни на нашей планете.

Последовательность аминокислот в белке определяется другой важнейшей молекулой – ДНК.

Источник

Способы образования пептидных связей

Биомолекулы. Пептиды и белки

Главными структурными единицами белкой и пептидов являются остатки аминокислот (см. с. 66), связанные карбоксамидной пептидной связью (см. с. 18) между α-карбоксильной и α-аминогруппой.

A. Пептидный синтез

В клетках пептиды и белки синтезируются в процессе трансляции на рибосомах (см. сс. 244-249). При химическом синтезе пептидов следует помнить, что целевой продукт образуется с высоким выходом лишь при условии, что функциональные группы, не участвующие в реакции, заблокированы защитными группировками (X,Y). В противном случае в приведенном примере наряду с целевым дипептидом AIa-Gly должны образовываться Gly-Ala, Gly-Gly и Ala-Ala. Кроме того, необходимо активировать карбоксильную группу (Z), что облегчает нуклеофильное присоединение по аминогруппе. В настоящее время пептиды с определенной аминокислотной последовательностью получают с помощью автоматических пептидных синтезаторов.

Б. Мезомерия пептидной связи

Как всякая карбоксамидная связь, пептидная связь стабилизирована за счет мезомерии ( резонансно стабилизирована ) (см. с. 12) и поэтому является практически плоской (планарной). Вращение вокруг связи C-N требует больших затрат энергии и, следовательно, затруднено . На схеме плоскость, в которой расположены 6 атомов пептидной группы, окрашена в светло-голубой цвет.

B. Номенклатура пептидов

Пептидная цепь имеет одно направление и два разных конца — N-конец , несущий свободную аминогруппу первой аминокислоты, и С-конец , несущий карбоксильную группу последней аминокислоты. Напомним, что в белках и пептидах аминокислотные остатки связаны в цепочку последовательно. Для того чтобы назвать конкретный пептид, достаточно перечислить (начиная с N-конца) последовательность входящих в его состав аминокислотных остатков в трехбуквенном или однобуквенном коде. Например, аминокислотная последовательность пептидного гормона ангиотензина Il (см. с. 322) читается следующим образом: Asp-Аrg-Vаl-Туr-Ile-His-Pro-Phe или соответственно DRVYIHPF.

Г. Конформация полипептидной цепи

Каждый аминокислотный остаток, за исключением концевых, принимает участие в образовании двух пептидных связей (с предыдущим и последующим фрагментами). Поскольку вращение вокруг связи C—N затруднено, повороты возможны только вокруг связей N—C α и C α —C ( 2 ). Такие повороты измеряются двугранными углами φ и ψ. Угол φ характеризует поворот вокруг связи N—C α , а следовательно, положение предшествующей пептидной связи; угол ψ характеризует поворот вокруг связи С α —С, т. е. положение последующей связи.

Для каждого конкретного аминокислотного остатка ввиду стерических ограничений разрешены только определенные комбинации углов вращения φ и ψ. Для наглядности информацию о связи между углами φ и ψ в каждом пептидном звене представляют графически с помощью φ/ψ-карты ( 1 ). На карте видно, что большинство комбинаций двугранных углов оказываются запрещенными (поля, выделенные красным цветом). Так, например, при комбинации φ = 0 о / ψ = 180 о ( 4 ) атомы кислорода карбонильных групп должны сблизиться на расстояние 115 пм, что намного меньше, чем сумма вандерваальсовых радиусов двух атомов. Аналогичным образом, при комбинации φ = 180 о / ψ = 0 о ( 5 ) происходит наложение водородных атомов двух ΝΗ-групп. Поэтому для углов φ и ψ остаются разрешенными сочетания, лежащие в пределах дискретных областей, окрашенных в зеленый цвет ( 2, 3 ). В эти разрешенные области попадают все приведенные на последующей схеме вторичные структуры. Конформации, попадающие в зоны, выделенные желтым цветом, энергетически невыгодны, но возможны.

Конформационные карты ( карты Рамачандрана ) построены на основе модельных экспериментов с небольшими пептидами. Однако конформационные параметры большинства аминокислотных остатков в белках также попадают в разрешенные области карты. На карте 1 черными точками показаны пары углов φ и ψ в небольшом белке инсулине (см. с. 78).

Источник

Аминокислоты. Пептиды

Описание презентации по отдельным слайдам:

Описание слайда:

Основы биохимии.
Лекция №2
Аминокислоты.
Пептиды.
Белки.

Описание слайда:

Аминокислоты и пептиды
Белки – природные высокомолекулярные полимеры, состоящие из остатков α-аминокарбоновых кислот, связанных амидной (пептидной) связью.
Характерны неразветвленные пептидные связи
Высокая молекулярная масса (кол-во аминокислотных остатков в белках 50 – 1000 )
Число аминокислот = n Возможное число пептидов = n!
2 2
4 24
10 3 628 800
20 2· 10¹²
Всего в природе насчитывается несколько млрд различных белков

Описание слайда:

Строение белков
N-конец
C-конец
Пептидная связь

Описание слайда:

Белки и пептиды

Описание слайда:

Структура аминокислот
α — аминокарбоновые
кислоты

R — заместители
различной природы

20 стандартных
аминокислот

Описание слайда:

Описание слайда:

Стандартные аминокислоты (20 а.к.)
Глицин (Gly)
Аланин (Ala)
Пролин (Pro)
Валин (Val)
Метионин (Met)
Изолейцин (Ile)
Лейцин (Leu)
Неполярные алифатические R группы

Описание слайда:

Стандартные аминокислоты (20 а.к.)
Серин (Ser)
Треонин (Thr)
Цистеин (Cys)
Глутамин (Gln)
Аспарагин (Asn)
Полярные незаряженные R группы

Описание слайда:

Стандартные аминокислоты (20 а.к.)
Фенилаланин (Phe)
Тирозин (Tyr)
Триптофан (Trp)
Ароматические R группы

Описание слайда:

Стандартные аминокислоты (20 а.к.)
Лизин (Lys)
Аргинин (Arg)
Гистидин (His)
Положительно заряженные R группы

Описание слайда:

Стандартные аминокислоты (20 а.к.)
Аспартат (Asp)
Глутамат (Glu)
Отрицательно заряженные R группы

Описание слайда:

Описание слайда:

Открытие аминокислот в составе белков

Аминокислота Год Источник Кто впервые выделил

Глицин 1820 Желатина А. Браконно
Лейцин 1820 Мышечные волокна А. Браконно
Тирозин 1848 Казеин Ф. Бопп
Серии 1865 Шелк Э. Крамер
Глутаминовая к-та 1866 Растительные белки Г. Риттхаузен
Аспарагиновая к-та 1868 Ростки спаржи Г. Риттхаузен
Фенилаланин 1881 Ростки люпина Э. Шульце, И, Барбьери
Аланин 1888 Фиброин шелка Т. Вейль
Лизин 1859 Казеин Э. Дрексель
Аргинин 1895 Вещество рога С. Гедин
Гистидин 1896 Гистоны А. Кессель
Цистин 1899 Вещество рога К. Мёрнер
Валин 1901 Казеин Э. Фишер
Пролин 1901 Казеин Э. Фишер
Гидроксипролин 1902 Желатина Э. Фишер
Триптофань 1902 Казеин Ф.Гопкинс, Д, Кол
Изолейцин 1904 Фибрин Ф.Эрлих
Метионин 1922 Казеин Д. Мёллер
Треонин 1925 Белки овса С. Шрайвер и др.
Гидроксилизин 1925 Белки рыб С. Шрайвер и др.

Описание слайда:

Классификация аминокислот
По химической структуре
По отношению к воде (гидрофильные и гидрофобные)
По кислотно-основным свойствам:
Кислые а.к. Asp, Glu (2)
Основные а.к. Lys, Arg, His (3)
Нейтральные а.к. (15)
4. По пищевой ценности:
Заменимые а.к. (10) (синтезируются в организме)
Незаменимые а.к. (10) (должны поступать извне)
Val, Leu, Ile, Thr, Met, Phe, Trp, Lys, Arg, His

Описание слайда:

Физические свойства аминокислот
Белые кристаллические вещества
Имеют высокие и нехарактерные Тпл., разлагаются при Т > 200°С
Растворимы в воде, растворах кислот и щелочей
Не растворяются в неполярных растворителях
Обладают либо сладким, либо горьким вкусом

Описание слайда:

Кислотно-основные свойства аминокислот
Нейтральная
форма
Цвиттерионная
форма
Проявляют амфотерные свойства
В водных растворах при рН 7 полностью диссоциированы — существуют в виде биполярных ионов (цвиттер-ионов)
Ионизация а.к. зависит от рН раствора – для каждой а.к. имеется значение рНi (изоэлектрическая точка), при котором а.к. нейтральна:

Нейтральные а.к. рНi = 5,0 — 6,3
Кислые а.к. рНi = 2,8 — 3,2
Основные а.к. рНi = 7,6 — 10,8

Описание слайда:

Оптические свойства а.к.
L-Глицеральдегид
L-Аланин
D-Глицеральдегид
D-Аланин
Все стандартные а.к. (кроме Gly) обладают оптической активностью
и относятся к L-ряду (число изомеров 2¹ или 2² (Thr, Ile)

Описание слайда:

Оптические свойства а.к.
L-Аланин
L-Аланин
L-Аланин
D-Аланин
D-Аланин
D-Аланин

Описание слайда:

Особенности Cys
Цистеин
Цистеин
Цистин
В составе белка остатки Cys подвергаются самопроизвольному
окислению с образованием дисульфидных мостиков, которые
ковалентно связывают участки полипептидных цепей

Описание слайда:

Пептидная связь
Основной структурной единицей
белков и пептидов является
пептидная (амидная) связь C-N

Описание слайда:

Образование пептидной связи
Пептидная (амидная)
связь

Пептидная связь C-N 0,132 нм

Одинарная связь C-N 0,149 нм

Двойная связь С=N 0,127нм

Пептидная связь имеет характер “частично двойной” связи, является практически плоской

Описание слайда:

Строение пептидной связи
Особую природу пептидной связи C-N объясняют
существованием 2 резонансных форм (Л. Полинг, Р. Кори).

Связь C-N является частично кратной из-за взаимодействия
неподеленной пары элекронов атома N c π -электронами
карбонильной группы С=О (р- π сопряжение).

Это приводит к затрудненному свободному вращению
вокруг связи C-N (барьер вращения 63-84 кДж/моль)

Описание слайда:

Строение пептидной связи
N-конец
C-конец
Пептидная связь имеет транс-конфигурацию
Пептидная связь может существовать в плоской цис-форме:

В напряженных циклических системах (циклопептиды, производные пролина)

При большом размере заместителей у атома N (алкилированные производные)

Описание слайда:

Уровни структурной организации белка
Первичная
структура
Последовательность
аминокислот
α-Спираль
Полипептидная цепь
Ансамбль субъединиц
Вторичная
структура
Третичная
структура
Четвертичная
структура

Описание слайда:

Первичная структура белка
Первичная структура белка – это аминокислотная
последовательность белка, т.е. состав и расположение а.к. в полипептидной цепи .

Образуется ковалентными пептидными
и дисульфидными связями .

Описание слайда:

Вторичная структура белка
Вторичная структура белка– упорядоченные структуры
полипептидных цепей, стабилизированные водородными связями
между пептидными СО и NH-группами.

Типы вторичных структур:
α-спираль
β-складчатая структура
неупорядоченный клубок (random coil)
Первичная структура
Вторичная структура

Описание слайда:

Вторичная структура белка — α-спираль
N-конец
C-конец
0,54 нм
3,6 а.к.
на 1 виток
Характеристики α-спирали:
18 а.к. образуют 5 витков спирали
1 виток – 3,6 а.к., h = 0,54 нм
каждая а.к. образует водородную
связь СО — — -NH c четвертой по порядку
следования по цепи аминокислотой

Стабилизируют α-спираль:
Ala, Val, Leu, Phe, Trp, Met, His, Gln

Дестабилизируют α-спираль:
Gly, Glu, Asp, Ile, Lys, Arg, Tyr, Asn, Ser, Cys

Pro обычно расположен
на повороте α -спирали

Описание слайда:

Вторичная структура белка — α-спираль
В белках встречаются
только правые α-спирали
α-Спираль характеризуется
предельно плотной упаковкой
скрученной полипептидной цепи
Водородные
связи
СО — — -NH

Описание слайда:

Вторичная структура белка — β-складчатая структура
β-Складчатая структура или “складчатый лист” – это ассоциат вытянутых зигзагообразных пептидных цепей, стабилизированный межцепочечными водородными
СО — — -NH связями

Описание слайда:

Вторичная структура белка — β-складчатая структура
Параллельная структура
Антипараллельная структура
Вид сбоку
Вид сбоку

Описание слайда:

Сверхвторичная структура белка
Сверхвторичная структура – наличие ансамблей взаимодействующих между собой вторичных структур.
Пример – агрегация α-спиралей (суперспирализованная система). ( Белок α-кератин шерсти).
Т.о., полипептидная цепь белка содержит определенное число участков вторичной структуры (α, β), а также участки неупорядоченной структуры.

Описание слайда:

Третичная структура белка
Полипептидная цепь, содержащая определенное число участков вторичной структуры, обычно свертывается в относительно компактную систему, в которой элементы вторичной структуры взаимодействуют между собой
и с участками неупорядоченной структуры.

Для многих белков третичная структура эквивалентна
пространственной структуре белка

Каждый белок обладают своей уникальной пространственной структурой

Описание слайда:

Третичная структура белка
α
β
α/β

Описание слайда:

Четвертичная структура белка
Четвертичная структура характерна для белков, состоящих
из нескольких полипептидных цепей.
Она возникает в результате ассоциации нескольких субъединиц в компактную глобулу. Это взаимное расположение субъединиц
белка в пространстве.
4 субъединицы
в белке
2 субъединицы
в белке
12 субъединиц
в белке

Описание слайда:

Стадии образования нативной конформации белка ( Folding белков )
Образование пространственной структуры белка – процесс сложный и многостадийный
36 а.к. – 1 мс

Описание слайда:

Folding белков. Белки — шапероны
Шапероны – это белки, которые помогают полипептиду принять
Правильную пространственную структуру.
Белки теплового шока (Hsp) впервые были описаны как шапероны

Описание слайда:

Проблема правильного сворачивания белка. Прионы
Нейродегенеративные болезни (губчатые энцефалопатии) вызывают
белковые факоры – прионы, функционирующие как антишапероны

Описание слайда:

История открытия прионных болезней
1898 г. – необычное заболевание
овец «скрепи»
1939 г. – экспериментальное заражение
овец болезнью «скрепи»
1961 г. – инфекционная природа «скрепи»
(заболевания клеток головного
мозга) доказана

1920 -1921 г. — выявлено новое заболевание у людей
(болезнь Крейцфельда –Якоба), оно
может возникать спонтанно,
передаваться по наследству,
а также инфекционным путем.

Описание слайда:

История открытия прионных болезней
1955 -1957 гг. , Папуа-Новая Гвинея
— «куру» («смеющаяся смерть»),
новое эндемичное заболевание,
по симптомам схожее с болезнью К.-Я.

1992 г., Англия
Эпидемия коровьего бешенства,
заболело примерно 180000 коров
Болезнь передавалась людям,
в конце 90-х годов скончалось
около 200 чел

Описание слайда:

Открытие прионов
1998 г., С.Б. Прузинер — Нобелевская премия за открытие прионов

Прионы — это особые белковые молекулы: не содержат ни ДНК, ни РНК;
— находятся в тканях здоровых людей и млекопитающих и не наносят вред;
— под влиянием некоторых факторов превращаются в маленькие частицы — патогенные;
— не подвластны многим воздействиям (выносят кипячение в течение 30 минут, высушивание до 2-х лет, замораживание в 2 раза больше, чем известные вирусы, химической обработке спиртами, кислотами, рентген облучение — не убивает прионы.
Только ферменты — трипсин, протеиназа в максимальных дозах денатурируют этот белок. (Иначе говоря, из всего живого прион погибает последним);
— накапливаются в мозгу человека или животного и вызывают там необратимые изменения, т.н. губчатые энцефалопатии,
размягчение мозга — у людей это БКЯ.

Описание слайда:

Устойчивость прионов к различным воздействиям

Описание слайда:

Неправильное сворачивание белка-приона –причина болезней
Накопление белковых агрегатов
в нервной ткани
Строение нормального белка-приона (слева)
и аномально свернутого (справа)

Описание слайда:

Прионные болезни человека и животных

Описание слайда:

2 модели превращения нормального α-спирального приона (РrРс) в неправильно свернутый β-складчатый прион (РrPsc)
а – модель плохого шаблона
б – модель затравок

Описание слайда:

Возможные модели нейротоксического действия агрегатов
неправильно свернутых белков

Описание слайда:

Возможные способы для предотвращения неправильного сворачивания белка и его агрегации

Описание слайда:

Глобулярные и фибриллярные белки
Белки образуют при свертывании:
Компактные структуры сферической формы (глобулуы) —
Глобулярные белки
Достаточно вытянутое волокно — Фибриллярные белки
Волокна белка
коллагена
Миоглобин кита (синим цветом
показаны гидрофобные остатки а.к.,
красным цветом –остаток гема)

Описание слайда:

Глобулярные и фибриллярные белки
Глобулярные белки:
более сложные по конформации, чем фибриллярные белки
способны выполнять самые разные функции в клетках
активность этих белков носит динамический характер (ферменты)

Свойства глобулярных белков:
водорастворимые и амфифильные (мембранные) белки – почти все гидрофобные R — группы скрыты внутри глобулы и экранированы от взаимодействия с Н2О, а гидрофильные R — группы находятся на поверхности глобулы в гидратированном состоянии.

Фибриллярные белки:
представляют собой вытянутые и складчатые структуры
выполняют в клетках и тканях структурную функцию
нерастворимые в воде, плотные белки
Примеры:
α-кератин, β-кератин, коллаген, эластин

Описание слайда:

Денатурация и ренатурация белка
Денатурация белка – это структурные изменения в молекуле белка
(без разрыва ковалентных связей), которые приводят к потере его
биологической активности.
Денатурацию белков ызывает нагревание, изменение рН, обработка
детергентами, органическими растворителями и др.
Денатурация белка – обратимая и необратимая.
Ренатурация – восстановление структуры и биологической активности
Нативный белок
Денатурированный белок

Описание слайда:

Как определить структуру белка
РСА (третичная и четвертичная структура)
Методы КД и ДОВ (вторичная структура)
ИК- и ЯМР-спектроскопия высокого разрешения (вторичная и третичная структура)
Электроно- и нейтронографические методы (третичная и четвертичная структура)

Описание слайда:

Функции белков
Регуляция
Движение
Структура
Катализ
Транспорт
Сигнализация
Третичная структура
Вторичная структура
Первичная структура
Четвертичная структура
Супрамолекулярная структура

Описание слайда:

Белки-Ферменты
Ферменты – это специфические и высокоэффективные катализаторы
биохимических реакций, протекающих в живой клетке (скорость реакции может увеличиваться в 10¹º раз).
Особенности белков-ферментов:
Высокая активность
Высокая специфичность
Высокая стереоспецифичность

Описание слайда:

Белки-Ферменты растительного происхождения
Фермент бромелин из ананаса
Фермент папаин из плодов
папайи

Описание слайда:

Белки-Ферменты
Принципы ферментативной кинетики

Описание слайда:

Описание слайда:

Активный центр ферментов
Активный центр фермента может состоять:
только из а.к. остатков белка – лактатдегидрогеназа (а),
содержать ионы металлов — алкогольдегидрогеназа (б),
ионы металлов в составе сложных органических молекул – гем (в, г)

Описание слайда:

Транспортные белки
Транспортные белки участвуют в переносе различных веществ и ионов.

Примеры:
Гемоглобин ( переносит О2 от легких к тканям )
Миоглобин ( переносит О2 в мышечной ткани )
Цитохром с (транспорт электронов в дыхательной цепи)
Сывороточный альбумин (транспорт жирных кислот в крови)
Мембранные белки – каналообразователи (транспорт веществ и ионов через биологические мембраны)

Описание слайда:

Гемоглобин
Структура гема
Структура активного
центра гемоглобина
Гемоглобин –тетрамер:
2 α-субъединицы (141 а.к.)
2 β-субъединицы (146 а.к.)

Описание слайда:

Гемоглобин и миоглобин
Структура миоглобина

Кривые оксигенации
миоглобина (а)
и гемоглобина (б)

Описание слайда:

Гемоглобин
Серповидноклеточная анемия – это
“молекулярная болезнь” гемоглобина, наследственная генетическая аномалия.

Серповидные эритроциты очень хрупкие, легко разрываются – низкий уровень гемоглобина в крови, а также эритроцитами неправильной формы блокируются кровенсные капилляры.

Аномальный гемоглобин – гемоглобин S:
замена Glu (6) → Val (6) (2 а.к. из 574 . )

Описание слайда:

Транспортные белки
Мембранные белковые каналы
К –канал бактерий
+

Описание слайда:

Защитные белки
Защитные белки участвуют в проявлении защитных реакций организма.
Белки иммунной системы (иммуноглобулины, белки системы комплемента (20 белков), антигены тканевой совместимости, интерлейкины, интерфероны и т.п.)
Белки системы свертывания крови (фибриноген, фибрин, тромбин)
Структура Ig
Связыванием иммуноглобулином (Ат) чужеродной молекулы (Аг)

Описание слайда:

Пищевые и запасные белки
Пищевые белки:
Казеин молока
Альбумин яичный
Глиадин пшеницы
Зеин ржи

Запасные белки:
Ферритин (“депо” Fe в селезенке)

Описание слайда:

Белки-гормоны
Гормоны – биологически активные регуляторы, вырабатываются в эндокринных железах и разносятся по кровяному руслу к клеткам-мишеням.

Существует 3 класса гормонов – пептидно-белковые, стероидные, биогенные амины (адреналин).

Белковые гормоны – все гормоны гипоталамуса, некоторые гормоны гипофиза и др. (соматотропин, тиротропин, гонадотропин, пролактин, инсулин, паратропин).
Пептидные гормоны – окситоцин, вазопрессин, глюкагон, гастрин, кальцитонин, тканевые гормоны брадикинин и ангиотензин.

Описание слайда:

ЦНС
Гипоталамус
Гормоны гипоталамуса
Передняя доля гипофиза
Задняя доля гипофиза
Первичные
мишени
Вторичные
мишени
Конечные
мишени
Сенсорные сигналы

Функциональная иерархия
гормональной
регуляции

Описание слайда:

Рецепторные белки
Рецепторные белки:
Родопсин зрительного аппарата животных (восприятие и преобразование световых сигналов)
Бактериородопсин галофильных бактерий
Мембранные белки — рецепторы различных гормонов (передают сигнал от гормона внутрь клетки и обеспечивают запуск механизма клеточного ответа)
Рецепторы клеточной поверхности эритроцитов, лимфоцитов, макрофагов (выработка организмом иммунного ответа)
Рецепторы нейропептидов головного мозга (регуляция поведения и высшей нервной деятельности)

Описание слайда:

Рецепторные белки
Мембранные белки — рецепторы различных гормонов (передают сигнал от гормона внутрь клетки и обеспечивают запуск механизма клеточного ответа)

Описание слайда:

Регуляторные белки и пептиды
Регуляторные белки необходимы для функционирования различных звеньев клеточного метаболизма:

Гистоны, репрессоры, рибосомальные факторы инициации транскрипции и т.п. (регулируют активность генов и биосинтез белка).

“Воротные” белки мембранных каналов (регулируют транспорт через биомембраны).

Описание слайда:

Структурные белки
Структурные белки составляют остов многих
тканей и органов.
Являются фибриллярными белками

Это белки соединительной ткани:
коллаген (кости, хрящи, кожа, сухожилия)

α- и β-кератины (волосы, шерсть, чешуя, панцири и т.д.)

эластин (связки, стенки сосудов и др.)

фиброин (шелк, паутина)

протеогликаны (клеточные стенки бактерий)

Описание слайда:

Структурные белки
Коллаген образует основу сухожилий, хрящей, кожи, зубов и костей .
Структурная единица волокон коллагена – тропоколлаген.
Тропоколлаген – это ассоциат из 3-х навитых друг на друга полипептидных цепей ( по 1000 а.к.), каждая из которых образует изломанную спираль особого типа (21% Pro и ГидроксиPro). Фибриллы коллагена нерастяжимы и имеют большую прочность на разрыв.
Тропоколлаген
Фибриллы
коллагена
Коллаген

Описание слайда:

Структурные белки
Поперечное сечение волоса
α- Кератины – нерастворимые в воде, плотные белки
(присутствие большого числа α-спиральных участков –
2-3 а.к. цепи закручиваются одна вокруг другой):
Волосы, шерсть, чешуя рыб, рога, копыта, панцири и т.п.

Описание слайда:

Структурные белки
α- Кератин
Пример биохимической технологии
Что здесь изображено?

Описание слайда:

Структурные белки
β- Кератин – фиброин (шелка и паутины):
нерастворимый в воде, слабо растяжимый белок
имеет антипараллельную β — складчатую структуру
Структура фиброина шелка
“Производство” белка-фиброина
пауком

Описание слайда:

Двигательные белки
Двигательные белки :

Актин и миозин
(сократительный
аппарат мышц)

Динеин (реснички и жгутики
простейших)

Спектрин (мембраны эритроцитов)

Описание слайда:

Антибиотики белково-пептидной природы
Антибиотики – химические агенты, продуцируемые микроорганизмами, обладают прямым и избирательным ингибирующим действием на живые клетки (антибактериальные, противовирусные, противогрибковые, противоопухолевые антибиотики).

Пептидные антибиотики: грамицидины А, В, С, S, полимиксины, актиномицины, валиномицин и многие другие.

Белковые антибиотики: неокарциностатин, актиноксантин и другие.

Описание слайда:

Токсины пептидно-белковой природы
Белками являются самые мощные из известных токсинов микробного происхождения:
Ботулинический токсин
Столбнячный токсин
Дифтерийный токсин
Холерный токсин

Белки – зоотоксины (змей, скорпионов, пауков, и др.)
Белки – фитотоксины (рицин из клещевины)

Пептидные токсины (ядовитых грибов, яда пчел, морских беспозвоночных)

Описание слайда:

Пептиды со вкусовыми качествами
Пептиды со вкусовыми качествами:
Заменители сахара – аспартам Asp-Phe-OMe (в 200 раз слаще сахара, низкая калорийность)

“Вкусный пептид” Lys-Gly-Asp-Glu-Glu-Ser-Leu-Ala (получают при обработке мяса папаином)

Белки с интенсивным сладким вкусом – тауматин (207 а.к.) и монеллин (94 а.к.) из плодов африканских растений (слаще сахара в 100 000 раз)

Если Вы считаете, что материал нарушает авторские права либо по каким-то другим причинам должен быть удален с сайта, Вы можете оставить жалобу на материал.

Курс повышения квалификации

Охрана труда

• Сейчас обучается 95 человек из 44 регионов

Курс профессиональной переподготовки

Библиотечно-библиографические и информационные знания в педагогическом процессе

• Сейчас обучается 336 человек из 66 регионов

Курс профессиональной переподготовки

Охрана труда

• Сейчас обучается 172 человека из 48 регионов

Ищем педагогов в команду «Инфоурок»

Найдите материал к любому уроку, указав свой предмет (категорию), класс, учебник и тему:

также Вы можете выбрать тип материала:

Общая информация

Международная дистанционная олимпиада Осень 2021

Похожие материалы

С++ Ввод и вывод

CELLEND Совершенный фитокосмецевтический комплекс

Overview of the Immune System Innate (Nonspecific)

Cell Injury, Cell Death, and Adaptations

MARKETING MIX — PLACE

Единая аграрная политика (ЕАП)

CAREER OR FAMILY

NATIONAL INCOME ACCOUNTING COMPONENTS OF GDP

Не нашли то что искали?

Воспользуйтесь поиском по нашей базе из
5310327 материалов.

Вам будут интересны эти курсы:

Оставьте свой комментарий

Авторизуйтесь, чтобы задавать вопросы.

Безлимитный доступ к занятиям с онлайн-репетиторами

Выгоднее, чем оплачивать каждое занятие отдельно

В МГУ разрабатывают школьные учебники с дополненной реальностью

Время чтения: 2 минуты

Спортивные и творческие кружки должны появиться в каждой школе до 2024 года

Время чтения: 1 минута

Российский совет олимпиад школьников намерен усилить требования к олимпиадам

Время чтения: 2 минуты

Минпросвещения разрабатывает образовательный минимум для подготовки педагогов

Время чтения: 2 минуты

Рособрнадзор откажется от ОС Windows при проведении ЕГЭ до конца 2024 года

Время чтения: 1 минута

В Минпросвещения предложили организовать телемосты для школьников России и Узбекистана

Время чтения: 1 минута

Подарочные сертификаты

Ответственность за разрешение любых спорных моментов, касающихся самих материалов и их содержания, берут на себя пользователи, разместившие материал на сайте. Однако администрация сайта готова оказать всяческую поддержку в решении любых вопросов, связанных с работой и содержанием сайта. Если Вы заметили, что на данном сайте незаконно используются материалы, сообщите об этом администрации сайта через форму обратной связи.

Все материалы, размещенные на сайте, созданы авторами сайта либо размещены пользователями сайта и представлены на сайте исключительно для ознакомления. Авторские права на материалы принадлежат их законным авторам. Частичное или полное копирование материалов сайта без письменного разрешения администрации сайта запрещено! Мнение администрации может не совпадать с точкой зрения авторов.

Источник