Гидролиз белков
Гидролиз пектиновых веществ и целлюлозы, оптимальные условия их действия. Гидролиз крахмала, осуществляемый амилолитическими ферментами. Целлюлолитические микроорганизмы и ферменты. Преимущества ферментативного способа получения белковых гидролизатов.
| Рубрика | Биология и естествознание |
| Вид | реферат |
| Язык | русский |
| Дата добавления | 29.10.2014 |
1.Действие гидролитических ферментов
1.1 Гидролиз пектиновых веществ
1.2 Гидролиз крахмала
1.3 Гидролиз целлюлоз и гемицеллюлоз
1.3.1 Целлюлолитические микроорганизмы и ферменты
2.1 Преимущества ферментативного способа получения белковых гидролизатов
Гидролиз (греч. hydor вода + lysis разложение) — разложение веществ, проходящее с обязательным участием воды.
Живые организмы осуществляют гидролиз различных органических веществ в ходе реакций катаболизма при участии ферментов[12].
Реакции гидролиза подвергаются самые различные вещества. Так в процессе пищеварения высокомолекулярные вещества (белки, жиры, полисахариды и др.) подвергаются ферментативному гидролизу с образованием низкомолекулярных соединений (соответственно, аминокислот, жирных кислот и глицерина, глюкозы и др.).
Без этого процесса не было бы возможным усвоение пищевых продуктов, так как высасываться в кишечнике способны только относительно небольшие молекулы. Так, например, усвоение полисахаридов и дисахаридов становится возможным лишь после полного их гидролиза ферментами до моносахаридов [4].
Человек получает энергию как за счёт многостадийного процесса окисления пищи — белков, жиров и углеводов, так и за счёт гидролиза некоторых сложных эфиров, амидов, пептидов и гликозидов.
Гидролиз — также основа синтеза мочевины.
Среди многочисленных способов проведения гидролиза выделяют основные — кислотный и ферментативный гидролиз. Ферментативный гидролиз в настоящее время представляется более перспективным[8].
1.Действие гидролитических ферментов
Гидролазы — класс ферментов, катализирующих реакции гидролиза. К гидролазам относятся многие пищеварительные ферменты. Некоторые гидролазы используются в пищевой промышленности.
Большинство промышленно важных ферментов относятся к классу гидролаз, потребность в которых исчисляется десятками тысяч тонн. К гидролазам относятся пектолитические, амилолитические, протеолитические, цитолитические и другие ферменты[10].
1.1 Гидролиз пектиновых веществ
Гидролиз пектиновых веществ происходит под действием пектолитических ферментов. Эти ферменты имеют наибольшее значение в консервной промышленности.
Пектиновые вещества __ высокомолекулярные соединения углеводной природы, полисахариды, состоящие из остатков галактуроновой или глюкуроновой кислот, соединенных связями б-1,4. При этом образуется цепочка полигалактуроновой кислоты.
В составе этой цепочки могут быть ответвления в виде остатков метилового спирта СН3О-, часть водородных атомов карбоксильных групп может быть замещена катионами металлов. К этой же цепи могут присоединяться остатки сахаров: галактозы, арабинозы, рамнозы в виде полисахаридной цепочки. Сахаридный комплекс образует нейтральную фракцию пектиновых веществ, а полигалактуроновая цепочка с метоксильными группами — кислую фракцию[11].
К пектиновым веществам относят протопектин, пектин, пектиновые кислоты.
Протопектин или нерастворимый пектин — нерастворимое в воде природное соединение растительного происхождения со сложным химическим составом, недостаточно хорошо изучено. Возможно это соединение пектина с другими веществами: целлюлозой, гемицеллюлозой, белками.
Пектин или растворимый пектин — водорастворимые полигалактуроновые кислоты, карбоксильные группы которых в различной степени соединены с остатками метилового спирта, т.е. этерифицированы. Молекулярная масса от 25 до 360000. Растворяется в горячей воде. В присутствии сахара и кислот образует студни. Это свойство используется при приготовлении джемов, повидла.
Пектиновые кислоты — высокомолекулярные полигалактуроновые кислоты, не содержащие этерифицированных групп. Плохо растворяются в воде, студни не образуют. Пектиновые кислоты могут образовывать соли с ионами многовалентных металлов, в результате образуются нерастворимые соединения, которые выпадают в осадок[8].
Пектиновые вещества уменьшают выход соков из плодово-ягодного сырья, затрудняют их осветление.
Гидролиз пектиновых веществ происходит под действием пектолитических ферментов: протопектиназы, пектинэстразы, полигалактуроназы.
Протопектиназа расщепляет в протопектине связи между метоксилированной полигалактуроновой кислотой и связанными с ней арабаном и галактаном. В результате образуется метоксилированная полигалактуроновая кислота, которая представляет собой растворимый пектин.
Пектинэстераза (пектаза) принадлежит к группе эстераз и гидролизует эфирные связи растворимого пектина, отщепляя метоксилъные группы от метоксилированной полигалактуроновой кислоты.
При этом образуется метиловый спирт (СН3ОН) и полигалактуроновая кислота.
Полигалактуроназа (пектиназа) действует на растворимый пектин, катализируя расщепление б-1,4-глюкозидных связей между остатками галактуроновой кислоты, которые не содержат метоксилъных групп. В результате образуются галактуроновая и полиуроновые кислоты. По характеру гидролиза и механизму действия различают эндо- и экзополигалактуроназы.
Эндополигалактуроназа действует «беспорядочно», разрывает цепь внутри молекулы субстрата, приводит к резкому снижению вязкости растворов, количество восстанавливающих (альдегидных) групп незначительное.
Экзополигалактуроназа действует с конца цепи, отщепляя по молекуле галактуроновой кислоты. Под действием этого фермента вязкость снижается незначительно, но высвобождается большое количество восстанавливающих групп[14].
Полнота ферментативного гидролиза пектина зависит от действия каждого из ферментов, расщепляющих пектин. Кроме вышеуказанных ферментов в состав пектолитического комплекса входят также и другие, которые недостаточно полно изучены.
Полигалактуроназа содержится, в основном, в различных видах грибов и бактерий, пектинэстераза — плесневых грибах, высших растениях и бактериях.
Оптимальные условия действия пектолитических ферментов; рН 3,7-4,0, температура 40-50 °С[11].
1.2 Гидролиз крахмала
Гидролиз крахмала осуществляется амилолитическими ферментами.
Крахмал — полисахарид, состоящий в свою очередь из двух полисахаридов, которые отличаются степенью полимеризации и типом строения — амилозой. Структурной единицей крахмала, а, следовательно, амилозы и амилопектина, является глюкоза, остатки которой соединены между собой б-1,4 и б-1,6- глюкозидными связями[1].
Амилоза имеет линейное строение (рисунок 3), связь между остатками глюкозы б-1,4 (между 1-м и 4-м углеродными атомами). Растворима в горячей воде без набухания. Образует растворы невысокой вязкости. Молекулярная масса от 60 до 600. С йодом дает синее окрашивание.
Амилопектин представляет собой разветвленную цепь, состоящую из большого числа глюкозных остатков (около 2500, рисунок 5 А). Главная цепочка состоит из 25-30 остатков, а боковые _ из 15-18. В амилопектине остатки глюкозы на линейных участках связаны б-1,4- связью, а в местах ветвления — связью б-1,6. В воде не растворяется. При нагревании образует клейстер. С йодом дает фиолетовое окрашивание.
Содержание амилозы и амилопектина в крахмале различно и зависит от сорта растения. Например, в картофельном крахмале амилозы содержится 19-22 %, а амилопектина — 81-78 %.
Гидролиз крахмала осуществляется амилазами (б-амилазой, в-амилазой, глюкоамилазой и другими амилолитическими ферментами).
б- амилаза (декстриногенамилаза) — по механизму действия относится к эндоферментам, т.е. действует на молекулу субстрата изнутри, беспорядочно, что приводит к быстрому снижению вязкости раствора крахмала. Гидролизует связи б-1,4 в полисахаридах, содержащих три и более остатков D-глюкозы[2].
Амилоза под действием б-амилазы (рисунок 3) сначала распадается на декстрины среднего размера, которые затем расщепляются на низкомолекулярные декстрины и мальтозу. При длительном действии фермента амилоза практически полностью превращается в мальтозу и небольшое количество глюкозы.
Действие б-амилазы на амилопектин (рисунок 4) приводит к образованию мальтозы и низкомолекулярных декстринов.
Оптимальные условия действия фермента: рН 5,7, температура 70 °С.
в-амилаза (сахарогенамилаза) __ экзофермент, катализирует гидролиз связей б -1,4 в полисахаридах, последовательно отщепляя остатки мальтозы от нередуцирующего (где отсутствует свободная альдегидная группа) конца цепей. в-амилаза расщепляет амилозу полностью (если количество молекул глюкозы в ней четное) в мальтозу, если нечетное, то наряду с мальтозой образуется мальтотриоза (рисунок 5А).
В амилопектине в-амилаза действует лишь на свободные нередуцирующие концы глюкозных цепочек с образованием мальтозы и высокомолекулярных декстринов (рисунок 5 Б). Действие ее прекращается при приближении к разветвлению (где имеется связь б-1,6) на расстоянии одной молекулы глюкозы. Образовавшиеся декстрины гидролизуются дальше б-амилазой до декстринов меньшей молекулярной массы. Степень гидролиза пектина, таким образом, составляет около 50 %.
Оптимальные условия действия в-амилазы: рН 4,7, температура 63 °С.
Таким образом, ни б-, ни в-амилаза не могут полностью гидролизовать крахмал, при совместном действии обоих амилаз степень гидролиза крахмала составляет 95 %[5].
Глюкоамилаза __ экзофермент, гидролизует связи б-1,4 и б-1,6 в полисахаридах, последовательно отщепляя по одному остатку глюкозы с нередуцирующих концов цепей. Связи б-1,4 в крахмале разрушаются быстрее, чем б-1,6. Оптимальные условия: рН 4,5-4,6, температура 55-60°С.
В консервной промышленности гидролиз крахмала проводят для увеличения выхода соков из крахмалсодержащего сырья[3].
1.3 Гидролиз целлюлоз и гемицеллюлоз
Целлюлоза — высокомолекулярный полисахарид. Представляет собой длинную неразветвленную цепь остатков глюкозы, соединенных связями в-1,4. Нерастворима в воде. Входит в состав клеточных стенок растений, прочно связана в растительных материалах с другими соединениями: крахмалом, гемицеллюлозой, пектином.
В настоящее время в промышленности полный гидролиз целлюлозы может быть проведен только концентрированными кислотами в очень жестких условиях (высокой температуре и давлении). При этом образуется только D-глюкоза, загрязненная различными примесями, от которых следует освобождаться[6].
Оптимальным является ферментативный гидролиз. Но провести глубокий ферментативный гидролиз целлюлозы невозможно из-за ее нерастворимости и содержания большого количества примесей.
Ферментативный гидролиз целлюлозы осуществляют целлюлазы (эндо- и экзоглюканазы). Продукты гидролиза — глюкоза и целлобиоза.
Гемицеллюлозы также принадлежат к группе полисахаридов. Они не растворимы в воде, но растворимы в щелочах и легче гидролизуются кислотами, чем целлюлоза. Гемицеллюлозы делят на две группы: гексозаны и пентозаны, состоящие из остатков различных моносахаридов и их производных[7].
Гексозаны __ высокомолекулярные соединения. Могут быть линейные или разветвленные. Основным представителем является в-глюкан, в котором остатки глюкозы соединены в-1,3 и в-1,4-глюкозидными связями.
Пентозаны имеют ветвистое строение, состоят из остатков пентоз (сахаров с пятью атомами углерода) — ксилозы, арабинозы, а также небольшого количества галактуроновой кислоты. Основной тип связей — в-1,4, в местах ветвления — в-1,3. Представителями пентозанов являются ксиланы, арабаны и арабиноксиланы.
Гумми-вещества близки по составу к гемицеллюлозам. Это продукты незавершенного гидролиза или синтеза гемицеллюлоз. Состоят из глюкозы, галактозы, ксилозы, арабинозы и остатков уроновых кислот. Растворимы в горячей воде, дают растворы с высокой вязкостью.
Гидролиз всех вышеназванных соединений происходит под действием трех групп цитолитических ферментов: в-глюканаз (например, эндо-в-1,3-глюканаза; экзо-в-1,4-глюканаза), в-ксиланаз и в-глюкозидазы (экзофермент, расщепляет с нередуцирующего конца в-1,4-связь, с образованием глюкозы). Ферменты действуют поэтапно. На первом этапе гидролиза эндоферменты действуют беспорядочно и уменьшают молекулярную массу гемицеллюлоз. На втором этапе гидролиза действуют экзоферменты, которые производят осахаривающее действие.
В результате гидролиза некрахмальных полисахаридов образуются глюкоза, арабиноза, ксилоза, уроновые кислоты, декстрины. Глубина ферментативного гидролиза всего комплекса гемицеллюлоз находится в зависимости от состава ферментов, т.е. от наличия всех составляющих гемицеллюлазного и пентозаназного комплекса ферментов, а также от химического строения гемицеллюлоз. Оптимальные условия действия цитолитических ферментов: рН 4,5-5,0, температура 35- 40 °С.
Гидролиз некрахмальных полисахаридов в консервной промышленности необходим для снижения вязкости соков[9].
1.3.1 Целлюлолитические микроорганизмы и ферменты
В природе имеются так называемые целлюлолитические микроорганизмы, содержащие набор ферментов — целлюлаз, способных к расщеплению не только аморфной, но и кристаллической целлюлозы до глюкозы. Попадая на поверхность целлюлозосодержащего материала и прикрепляясь к ней, микроорганизм выделяет целлюлазы, под действием которых субстрат целлюлаза в непосредственной близости от грибка-паразита расщепляется до конечного продукта — глюкозы. Микроорганизм поглощает глюкозу в качестве основного продукта питания, размножается, растет, захватывая все большие участки поверхности, выбрасывает все новые и новые порции ферментов, пока не истощится доступная целлюлоза.
Однако эти процессы протекают весьма медленно. Для того чтобы пень в лесу полностью сгнил, нужны годы. Если же отделить от микроорганизма ферменты целлюлазы, сконцентрировать их и добавить к целлюлозе, процесс значительно ускорится. При этом образующаяся глюкоза не потребляется грибками, а накапливается в реакционной смеси. Кроме того, если в качестве субстрата использовать не чистую целлюлозу, а целлюлозосодержащие отходы промышленности или сельского хозяйства, то можно решить и еще одну важную проблему — утилизацию отходов. Полученная глюкоза в зависимости от ее чистоты и экономической эффективности процесса может найти применение в медицине, пищевой промышленности, тонкой химической технологии или технической микробиологии. Глюкозу, как известно, можно сбраживать в этанол и затем употреблять как «жидкое топливо» в качестве заменителя части нефтепродуктов.
Целлюлоза на нашей планете — самое «крупнотоннажное» из всех возобновляемых видов сырья. Если даже малую долю этих отходов превращать ферментативным путем в полезные продукты, это даст ощутимый (и возобновляемый!) источник пищевых углеводов и заменителей нефти. Поэтому данной проблемой в последние годы столь упорно занимаются и исследователи, и технологи всего мира[13].
2. Гидролиз белков
Ферментативный гидролиз белков происходит под действием протеолитических ферментов (протеаз). Они классифицируются на эндо- и экзопептидазы. Ферменты не имеют строгой субстратной специфичности и действуют на все денатурированные и многие нативные белки, расщепляя в них пептидные связи -СО-NH-[18].
Эндопептидазы (протеиназы) — гидролизуют непосредственно белок по внутренним пептидным связям. В результате образуется большое количество полипептидов и мало свободных аминокислот.
Оптимальные условия действия кислых протеиназ: рН 4,5-5,0, температура 45-50 °С .
Экзопептидазы (пептидазы) действуют, главным образом, на полипептиды и пептиды, разрывая пептидную связь с конца. Основные продукты гидролиза — аминокислоты. Данную группу ферментов делят на амино-, карбокси-, дипептидазы.
Аминопептидазы катализируют гидролиз пептидной связи, находящейся рядом со свободной аминогруппой.
pN — СН — С — — NH — СН — С .
Карбоксипептидазы осуществляют гидролиз пептидной связи, находящейся рядом со свободной карбоксильной группой.
Дипептизады катализируют гидролитическое расщепление дипептидов на свободные аминокислоты. Дипептидазы расщепляют только такие пептидные связи, по соседству с которыми находятся одновременно свободные карбоксильная и аминная группы.
NpCpCONHCpCOOH + Н2О 2CpNpCOOH
Оптимальные условия действия: рН 7-8, температура 40-50 оС. Исключение составляет карбоксипептидаза, проявляющая максимальную активность при температуре 50 оС и рН 5,2.
Гидролиз белковых веществ в консервной промышленности необходим при производстве осветленных соков[7].
2.1 Преимущества ферментативного способа получения белковых гидролизатов
При производстве биологически активных веществ из белоксодержащего сырья наиболее важным является его глубокая переработка, предусматривающая расщепление белковых молекул до составляющих мономеров. Перспективным в этом отношении является гидролиз белкового сырья с целью производства белковых гидролизатов — продуктов, содержащих ценные биологически активные соединения: полипептиды и свободные аминокислоты. В качестве сырья для производства белковых гидролизатов могут быть использованы любые полноценные по аминокислотному составу природные белки, источниками которых являются кровь и ее составные компоненты; ткани и органы животных и растений; отходы молочной и пищевой промышленности; ветеринарные конфискаты; пищевые и малоценные в пищевом отношении продукты, получаемые при переработке различных видов животных, птицы, рыбы; отходы производства мясокомбинатов и клеевых заводов и др. При получении белковых гидролизатов для медицинских и ветеринарных целей служат, в основном, белки животного происхождения: крови, мышечной ткани и внутренних органов, белковые оболочки, а также белки молочной сыворотки[15].
Проблема гидролиза белков и ее практическая реализация с давних пор привлекают внимание исследователей. На основе гидролиза белков получают различные препараты, широко применяемые в практике: как кровезаменители и для парентерального питания в медицине; для компенсации белкового дефицита, повышения резистентности и улучшения развития молодняка животных в ветеринарии; как источник аминокислот и пептидов для бактериальных и культуральных питательных сред в биотехнологии; в пищевой промышленности, парфюмерии. Качество и свойства белковых гидролизатов, предназначенных для различного применения, обусловлены исходным сырьем, способом гидролиза и последующей обработкой полученного продукта.
Варьирование способов получения белковых гидролизатов позволяет получать продукты с заданными свойствами. В зависимости от содержания аминокислот и наличия полипептидов в диапазоне соответствующей молекулярной массы может быть определена область наиболее эффективного использования гидролизатов. К белковым гидролизатам, получаемым для различных целей, предъявляются разные требования, зависящие в первую очередь от состава гидролизата. Так, в медицине желательно применение гидролизатов, содержащих 15. 20% свободных аминокислот; в ветеринарной практике для повышения естественной резистентности молодняка преимущественным является содержание в гидролизатах пептидов (70. 80%); для пищевых целей важными являются органолептические свойства получаемых продуктов. Но основным требованием при использовании белковых гидролизатов в различных областях является сбалансированность по аминокислотному составу[19].
Гидролиз белка можно осуществить тремя путями: действием щелочей, кислот и протеолитических ферментов. При щелочном гидролизе белков образуются остатки лантионина и лизиноаланина, которые являются токсичными для организма человека и животных. При таком гидролизе разрушаются аргинин, лизин и цистин, поэтому для получения гидролизатов его практически не используют. Кислотный гидролиз белка является широко распространенным способом. Чаще всего белок гидролизуют серной или соляной кислотой. В зависимости от концентрации используемой кислоты и температуры гидролиза время процесса может изменяться от 3 до 24-х часов. Гидролиз серной кислотой проводят 3. 5 часов при температуре 100. 130 оС и давлении 2. 3 атмосферы; соляной — в течение 5. 24 ч при температуре кипения раствора под небольшим давлением.
При кислотном гидролизе достигается большая глубина расщепления белка и исключается возможность бактериального загрязнения гидролизата. Это особенно важно в медицине, где гидролизаты применяются, в основном, парентерально и необходимо исключить анафилактогенность, пирогенность и другие нежелательные последствия. В медицинской практике широко применяются кислотные гидролизаты: аминокровин, гидролизин Л-103, ЦОЛИПК, инфузамин, геммос и другие.
Недостатком кислотного гидролиза является полное разрушение триптофана, частичное оксиаминокислот (серина и треонина), дезаминирование амидных связей аспарагина и глутамина с образованием аммиачного азота, разрушение витаминов, а также образование гуминовых веществ, отделение которых затруднительно. Кроме того, при нейтрализации кислотных гидролизатов образуется большое количество солей: хлоридов или сульфатов. Последние являются особенно токсичными для организма. Поэтому кислотные гидролизаты нуждаются в последующей очистке, для чего в производстве обычно используется ионообменная хроматография[3].
Во избежание разрушения лабильных аминокислот в процессе получения кислотных гидролизатов, некоторые исследователи использовали мягкие режимы гидролиза в атмосфере инертного газа, а также добавляли к реакционной смеси антиоксиданты, тиоспирты или производные индола. Кислотный и щелочной гидролиз имеют, кроме указанных, еще существенные ограничения, связанные с реактивностью среды, что приводит к быстрой коррозии оборудования и вызывает необходимость соблюдения жестких требований техники безопасности для операторов. Таким образом, технология кислотного гидролиза достаточно трудоемка и требует использования сложной аппаратуры (ионообменные колонки, ультрамембраны и т.п.) и дополнительных этапов очистки получаемых препаратов.
Проведены исследования по разработке электрохимической ферментативной технологии получения гидролизатов. Использование этой технологии позволяет исключить из процесса применение кислот и щелочей, т. к. рН среды обеспечивается в результате электролиза обрабатываемой среды, содержащей незначительное количество соли. Это, в свою очередь, позволяет автоматизировать процесс и обеспечить более тонкий и оперативный контроль технологических параметров[16].
Как известно, в организме белок под действием пищеварительных ферментов расщепляется до пептидов и аминокислот. Аналогичное расщепление можно провести и вне организма. Для этого к белковому веществу (субстрату) добавляют ткань поджелудочной железы, слизистую оболочку желудка или кишечника, чистые ферменты (пепсин, трипсин, химотрипсин) или ферментные препараты микробного синтеза. Такой способ расщепления белка называется ферментативным, а полученный гидролизат — ферментативным гидролизатом. Ферментативный способ гидролиза является более предпочтительным, по сравнению с химическими методами, т. к. проводится в «мягких» условиях (при температуре 35. 50оС и атмосферном давлении). Преимуществом ферментативного гидролиза является то обстоятельство, что во время его проведения аминокислоты практически не разрушаются и не вступают в дополнительные реакции (рацемизация и другие). При этом образуется сложная смесь продуктов распада белков с различной молекулярной массой, соотношение которых зависит от свойств применяемого фермента, используемого сырья и условий проведения процесса. Полученные гидролизаты содержат 10. 15% общего азота и 3,0. 6,0% аминного азота. Технология его проведения относительно проста.
Таким образом, по сравнению с химическими технологиями ферментативный способ получения гидролизатов обладает существенными достоинствами, главными из которых являются: доступность и простота проведения, незначительная энергозатратность и экологическая безопасность[7].
Очень важное значение в промышленности основного органического и нефтехимического синтеза имеет такой процесс, как гидролиз. Применяя его в отношении жиров, целлюлозы и углеводов давно получают мыло, глицерин, этиловый спирт и другие ценные продукты. В области органического синтеза рассматриваемые операции используются главным образом для производства спиртов С2-С5, фенолов, простых эфиров, окисей, многих ненасыщенных соединений, карбоновых кислот и их производных (сложных эфиров, ангидридов, нитрилов, амидов), а также ацетальдегида и других соединений.
Перечисленные вещества имеют очень важное применение в качестве промежуточных продуктов органического синтеза, мономеров и фенолов, эфиров акриловой и метакриловой кислот, меламинов, хлоролефинов, акрилонитрилов, пластификаторов и смазочных материалов. Также используют для растворителей (спирты, простые и сложные эфиры, хлоролефины), пестицидов, поверхностно-активных веществ и т.д.
Очень часто рассматриваемые реакции являются промежуточным этапом в многостадийных синтезах других продуктов целевого назначения. Производство перечисленных выше продуктов имеет большие масштабы как у нас в стране, так и за рубежом[17].
Рассмотренные примеры ферментативного гидролиза доказывают его огромную роль в процессах жизнедеятельности организма: На нём основываются процессы питания и выделения, поддержания гомеостаза (постоянства среды) и перераспределения энергии. Без этого процесса не было бы возможным усвоение пищевых продуктов, так как высасываться в кишечнике способны только относительно небольшие молекулы. Образующиеся в процессе переваривания пищи вещества-мономеры, вступают в ряд реакций. Во многих из них они окисляются, и энергия, выделяющаяся при этом окислении, используется для синтеза АТФ из АДФ — основного процесса аккумулирования энергии в живых организмах. Эта энергия необходима для роста и нормального функционирования организма.
Преимуществами ферментативного гидролиза являются:
— лучшие выходы целевого продукта (моносахаридов);
— мягкие условия проведения процесса (низкие температуры, атмосферное давление);
— данный способ перспективен с точки зрения создания самостоятельных малоотходных технологий;
— снижение экологической опасности различных производств, перерабатывающих растительное сырьё и образующих большое количество отходов[14].
Кашкин, П.Н. Ферменты / П.Н. Кашкин. — СПб.: Медицина, -2011г. — 236c.
Арзамасцева, А.П. Фармацевтическая химия. / А.П.Арзамасцева.- М: ГЭОТАР-МЕД, — 2009г. — 626с.
Березов, Т.Т. Биологическая химия. / Т.Т. Березов, Б.Ф. Коровкин. — М: Медицина, — 2008г.- 317с.
Бирюков, В.В. Основы промышленной биотехнологии. / В.В. Бирюков. — М: Колосс, — 2007г. — 196 с.
Габриелян, О.С. Химия. / О.С. Габриелян, Ф.Н. Маскаев, С.Ю. Пономарев, В.И. Теренин, Г.Г. Лысова, — 2008г.- 167с.
Лабинская, А.С.Микробиология с техникой микробиологических исследований / А. С Лабинская — М: Медицина, -2007г. — 394 с.
Нечаев, А.П. Пищевая химия. / А.П. Нечаева, С.Е Траубенберг, А.А Кочеткова — Издание 3-е, — 2009г.- 56с.
Страйер, Л.М. Биохимия / Л.М. Страйер — М., -2011г.- 241с.
Л.О. Шнайдман — Ярославль: Пищевая промышленность, -2010г. — 440с.
Смирнов, М.И. Ферменты / М.И. Смирнов- М: Медицина, — 2008 г.- 145с.
Арзамасцева, А.П. Химия. / А.П. Арзамасцева. — М: ГЭОТАР — МЕД, — 2009г. — 626с.
Шевницына, Л.В. Неорганическая химия — Учебное пособие. / Т.Б.Белова, — 2007г. -86с.
Бекер М. Е. Биотехнология / Лиепиньш Г. К., Райпулис Е. П. — М,- 2000г. -58-76 с.
Холькин Ю.И. Технология гидролизных производств.- М.: Промышленноссть, — 2009г. -496 с.
Блинов Н. П. Химическая микробиология. М., Высшая школа, — 2009г.-365-390 с.
Варфоломеев С. Д. Биотехнология. Кинетические основы микробиологических процессов. / Калюжный С. В. — М., Высшая школа, — 2000г. -256 с.
Воробьева Л. И. Промышленная микробиология. М., МГУ, — 2009г.-
49-51 с. гидролиз пектиновый крахмал белковый
Маринченко В. А. Технология, — 2001г. — 416 с.
Шлегель Г. Общая микробиология: Учебник для вузов. — М.: Мир, -2007г. — 293-295 с.
Подобные документы
Характеристика целлюлозы и ее производных. Ферментативный гидролиз лигноцеллюлозных материалов в ацетатном буфере и в водной среде. Зависимость эффективности ферментативного гидролиза от условий перемешивания, от концентрации субстрата, от сырья.
дипломная работа [993,2 K], добавлен 19.01.2016
Физические и химические свойства, цветные реакции белков. Состав и строение, функции белков в клетке. Уровни структуры белков. Гидролиз белков, их транспортная и защитная роль. Белок как строительный материал клетки, его энергетическая ценность.
реферат [271,2 K], добавлен 18.06.2010
Сущность процессов в желудочно-кишечном тракте. Всасывание и его регуляция. Этапы гидролиза и всасывание углеводов. Гидролиз белков и жиров. Моторика и секреция, передвижение химуса. Пищеварение в различных отделах. Физиология питания, рекомендации.
контрольная работа [2,4 M], добавлен 12.09.2009
Распад нуклеиновых кислот, гидролиз. Классификация нуклеаз по месту и специфичности действия. Экзодезоксирибонуклеазы, рестриктазы. гуанилрибонуклеазы. Распад пуриновых и пиримидиновых оснований. Образование 5-фосфорибозиламина, присоединение глицина.
презентация [8,7 M], добавлен 13.10.2013
Общая характеристика углеводов и их функции в организме. Расщепление поли- и дисахаридов до моносахаридов. Анаэробное и аэробное расщепление глюкозы. Взаимопревращение гексоз. Схема ферментативного гидролиза крахмала под действием амилаз разных типов.
презентация [13,5 M], добавлен 13.10.2013
Гидролиз жировых оболочек молока (прогоркание) — нарушение структуры под действием нативных и бактериальных липаз при хранении и транспортировке. Изменение структуры и свойств белков молока в процессе гомогенизации при механической и тепловой обработке.
реферат [19,2 K], добавлен 13.02.2012
Ферменты, участвующие в фундаментальных процессах превращения энергии, таких, как расщепление сахаров, образование и гидролиз высокоэнергетического соединения аденозинтрифосфата. Биодеградация лигноцеллюлозных субстратов. Биологическое окисление лигнина.
реферат [20,2 K], добавлен 18.03.2017
Анализ белковых веществ. Определение количества белков в тканях по содержанию в них общего азота. Молекулярный вес белков. Цифры, характеризующие молекулярные вес. Форма белковых молекул, их растворимость. Первые исследования о составе белковых веществ.
реферат [86,3 K], добавлен 24.03.2009
Бактериальные штаммы и питательные среды. Выделение фракции пурпурных мембран. Выделение бактериородопсина. Гидролиз бактериородопсина. Получение дансиламинокислот гидролизатов бактериородопсина. Получение метиловых эфиров дансиламинокислот.
статья [953,3 K], добавлен 23.10.2006
Исследование физиологической роли аминокислот — конечных продуктов гидролиза белков. Классификация аминокислот по числу аминных и карбоксильных групп на: моноаминомонокарбоновые; диаминомонокарбоновые; моноаминодикарбновые новые и диаминодикарбоновые.
контрольная работа [199,0 K], добавлен 13.03.2013
Источник
