Жизнь как существование белковых тел.
«Жизнь есть способ существования белковых тел, существенным моментом которого является постоянный обмен веществ с окружающей их внешней средой, причем с прекращением этого обмена веществ прекращается и сама жизнь, что приводит к разложению белка» Ф. Энгельс «Живые тела, существующие на Земле, представляют собой открытые саморегулирующиеся и самовоспроизводящиеся системы, построенные из биополимеров – белков и нуклеиновых кислот» В.М. Волькенштейн.
Все свойства живого организма: все это связано с функцией белков
-способность извлекать и преобразовывать энергию,
-реактивность и способность к сохранению структурной и функциональной целостности,
-активное независимое передвижение в пространстве,
-самовоспроизводство себе подобных,
-возможность анализа и познания окружающей действительности
Трудно переоценить роль белков в нашем организме. Они образуют и восстанавливают ткани мускулатуры, костей, кожи, волос, крови. Их назвали протеинами (в переводе с греч. — первый), т. к. белки являются основой каждого органа, каждой клетки. Все белки построены из аминокислот. Из 20 распространенных в природе аминокислот большинство способно вновь синтезироваться в организме. Однако 8 аминокислот, без которых не могут быть построены собственно белки, человек обязательно должен получать с пищей из продуктов животного и растительного происхождения. Этотриптофан, лейцин, изолейцин, валин, треонин, лизин, метионин, фенилаланин. Детям необходим также гистидин. Если любая из этих аминокислот не поступает в организм, то неизбежны серьезные нарушения здоровья.
Наиболее полноценны белки животного происхождения: молока и молочных продуктов, мяса, рыбы, яиц, и особенно кальмаров, т.к. их аминокислотный состав близок среднему аминокислотному составу организма человека. Растительные белки в качественном отношении являются менее полезными, но правильным соотношением в питании растительных продуктов можно добиться оптимального сочетания незаменимых аминокислот. Наиболее ценные аминокислоты содержатся в сое, фасоли, гречихе, картофеле, рисе, ржаном хлебе. Особенно полезно в вегетарианстве сочетание бобовых и круп с овощами. Биологическая ценность белков изменчива, зависит от методов кулинарной обработки, продукта, условий производства, хранения, наличия в нем токсических веществ. Для организма человека вредно как недостаточное, так и избыточное поступление белка. На недостаток белка особенно остро реагируют дети, наступает задержк а, иногда и полная остановка роста, ребенок худеет, становится вялым, могут появляться отеки, воспаление кожных покровов и т. д.
У взрослого снижается работоспособность, страдает иммунная система. Избыточное потребление белков приводит к нервным расстройствам, ухудшает работу печени, почек.
Химические связи и структура белковых молекл.
Первичная струрктура
Пептидная связь – связь между аминогруппой одной аминокислоты и карбоксильной группой другой аминокислоты.
Сер-Гли-Тир-Ала-Лей 
Вторичная структура — цепочка закручена в спираль (белки называют фибриллярными)это комбинация:
— неупорядоченных участков молекулы
Образование этих структур происходит за счет образования водородных связей между атомами О и Н пептидной связи. Радикалы аминокислот в спирали смотрят НАРУЖУ.
Третичная структура
Третичная структура – имеет вид клубка или глобулы (белки называют глобулярными),расположение всех атомов, из которых состоит белок, в пространстве. В образовании третичной структуры играют роль несколько типов взаимодействий:-Гидрофобные-Ионные (между положительно и отрицательно зараженными частями молекулы)-Водородные связи-Ковалентные связи(цистиновые мостики, которые образуются между двумя остатками цистеина).
Некоторые полипептидные цепи содержат участки которые имеют подобную аминокислотную последовательность (повторы) – домены. Домены возникли в процессе эволюции вследствие удвоения генов с дальнейшими изменениями структуры белков. Эти участки могут выполнять разные функции в одном и том же белке. Доменную структуру имеют некоторые ферменты и все иммуноглобулины.Домены – участки молекулы белка, которые могут сохранять характерную для них трехмерную структуру даже после отделения от всей остальной молекулы.
Домены:
-Один и тот же домен может встречаться в разных белках (белках, которые выполняют разную функцию)
-Белки часто состоят из нескольких доменов
Четвертичная структура
Четвертичная структура – когда белок состоит более чем из одной полипептидной цепи. Каждая из полипептидных цепей имеет свою третичную структуру и называется в этом случае субъединицей.
Наследственные энзимопатии.
В результате этих исследований выяснилось, что имеется свыше 60 наследственных заболеваний, при которых наблюдается расстройство метаболизма, вызванное нарушением ферментативной активности энзимов. Наиболее демонстративны нарушения обмена аминокислот и, в частности, ароматических фенилаланина и тирозина. Путь их превращения может быть блокирован в 4 различных пунктах вследствие недостаточной ферментативной активности различных энзимов. В соответствии с блокадой метаболизма у детей развиваются следующие заболевания: фенилкетонурия (фенилпировиноградная олигофрения); оксифенилурия (тирозиноз); алькаптонурия; альбинизм. Нарушения метаболизма ароматических аминокислот объясняются отсутствием или значительным снижением ферментативной активности определенных энзимов вследствие повреждения соответствующих генов. С этой точки зрения эти заболевания могут быть отнесены к наследственным генопатиям.
Фенилаланин представляет собой неизменимую аминокислоту, которая является достаточно важным ферментом человеческого организма. Сразу же отметим, что фенилаланину не свойственно синтезироваться в человеческом организме из каких-либо аминокислот. Получается, что данный компонент попадает в организм каждого человека совместно с различными продуктами питания. Определенная часть данного фермента принимает неотъемлемое участие в синтезе построения белков. Другая же его часть, причем наибольшая по своему объему, превращается под воздействием фенилаланингидроксилазы в тирозин. Тирозин в свою очередь является так называемым строительным материалом для весьма разнообразных биологически активных веществ. В случае если в организме отмечается значительное снижение активности данного фермента, детский организм тут же начинает ощущать его недостаток. Помимо этого бездействующий фермент начинает накапливаться в больших количествах не только в тканях, но еще и в органах, при этом оказывая весьма негативное влияние на всю центральную нервную систему. В результате, на лицо серьезные нарушения со стороны психического развития. Чрезмерное количество фенилаланина, вне всякого сомнения, сказывается и на работе почек. Теперь им уже не удается своевременно реабсорбировать все имеющиеся ферменты. Так как в состав мочи входит компонент под названием фенилкетон, отсюда и название данного заболевания – фенилкетонурия.
Источник
Исследовательская работа на тему » Жизнь есть способ существование белковых тел. «
Министерство образования республики Башкортостан
МБОУ «ШИС (П) ОО с. Арлан»
Тема: « Жизнь есть способ существования белковых тел…..»
Выполнила: Гилязова Алсу Ринатовна Научный руководитель: учитель биологии Р.Ш. Камалова.
Тема: « Жизнь есть способ существования белковых тел…..»
Цель: выяснить наличие белков в живых организмах и их влияние на здоровье человека
Объект исследования: вещества содержащие белки
Актуальность темы: Жизнь человека, здоровье и состав пищи зависит от присутствия белковых веществ.
Исследовать состав белковых молекул 2. Воздействие химических веществ на структуры белка.
а) Цветные реакции на белки
б) Вредное действие алкоголя на кровь.
в) Вредное действие табакокурения на эритроциты крови
2.Выяснить, что изменение состава и свойств белков ведет к нарушению работы живой системы.
III . Практическая часть
3.4 Воздействия табакокурения на гемоглобин крови——————-15
Белки основные вещества, самые сложные из встречающихся в природе веществ. Белки входят в состав клеточной мембраны, ядра, органоидов. Выполняет в клетке структурную функцию. В клетке происходит огромное количество химических реакций, которым требуются ускорители — ферменты. Ими являются белки. Ферменты ускоряют реакции в сотни миллионов раз.
Растения синтезируют белки из углекислого газа и воды за счет фотосинтеза, усваивая остальные элементы белков (азот, фосфор, серу, железо, магний) из растворимых солей находящихся, в почве.
Животные организмы в основном получают готовые аминокислоты с пищей и на их базе строят белки своего организма.
Волосы, ногти, шерсть, перья, кожа состоят из белка – кератина. А белок – пепсин, содержащийся в желудочном соке, сам способен разрушать другие белки при пищеварении. Белок интерферон применяется при лечении насморка и гриппа, так как убивает вирусы, вызывающие эти болезни.
Уникальность белков заключается в том, что белки синтезируются в основном из готовых аминокислот, поступивших с пищей и при распаде, могут использоваться для синтеза углеводов и жиров. В то время, как последние не способны участвовать в биосинтезе белка.
В результате данной работы я хотела выяснить:
1.Как действуют различные факторы живой и неживой природы на белки т.к. белки необходимая составная часть всего живого.
2. Как зависит наше здоровье от присутствия белков в нашей пище.
1.1 Химический состав и строение белков.
Белки- это азотосодержащие высокомолекулярные органические вещества со сложным составом и строением молекул. Белки – это биополимеры, мономерами которых являются аминокислоты. Все белки живых организмов построены из 20 аминокислот. В состав белков входят химические элементы С, Н,О, N , а так же S , P , Fe .
СООН- карбоксильная группа обладает кислотными свойствами, NH 2 -амногруппа основными свойствами. Наличие двух групп обусловливает высокую реактивность аминокислот.
Белков содержится 10-18% от общей массы клетки(50-80% от сухой массы)
Белки входят в состав всех живых организмов, которые состоят из тех или иных форм белков (мышцы, покровные ткани, внутренние органы, хрящи, кровь).
Характерной особенностью белков является их многообразие, связанное с количеством, свойствами и способами соединения входящих в их молекулу аминокислот.
Первый белок, с которым мы знакомимся в своей жизни,- это белок куриного яйца, альбумин. Он хорошо растворим в воде. А при нагревании сворачивается.
Опыт 1 все белки — это азотосодержащие вещества. Берем немного раствора(1:5) куриного белка добавили 2 мл. раствора щелочи. Осторожно нагреваем и налили раствор фенолфталеина, приобретает малиновую окраску.
Вывод. В процессе опыта выявили наличие NH 2 группы аминокислоты. Фенолфталеин — малиновый и характерному запаху аммиака.
Особый характер белка каждого вида связан не только с длиной, составом и строением входящих в его состав молекулу полипептидных цепей. Ни с тем, как эти цепи ориентируются.
В структуре любого белка существует несколько степеней организации:
Различные свойства и функции белковых молекул определяются последовательностью соединения аминокислот, которая закодировано в ДНК.
Посредством образования водородных связей между остатками карбоксильной и аминогрупп разных аминокислот белковая молекула принимает вид спирали. Это вторичная структура белка. К ним относятся, например, сократительные белки. Но в большинстве случаев только молекула, обладающая третичной структурой, может выполнять биологическую роль. Третичная структура белка — реальная трехмерная конфигурация закрученной спирали полипептидной цепи в пространстве.
Четвертичная структура белка — тип взаимодействия между несколькими полипептидными цепями. Например, гемоглобин – представляет собой комплекс из четырех макромолекул белка.
2.2 Синтез белков в клетке.
Схема главных этапов в процессе белкового синтеза.
Важнейшим процессом ассимиляции в клетке является синтез присущих ей белков. Каждая клетка содержит тысячи белков. Клетка должна непрерывно синтезировать белки для восстановления своих мембран. Многие клетки «изготовляют» белки для нужд всего организма. Синтез белка требует больших затрат энергии. Источником энергии, как и для всех клеточных процессов, является АТФ. Информация о первичной структуре белка заключена в последовательности нуклеотидов в молекуле ДНК. Участок ДНК, в котором содержится информация о первичной структуре одного белка, называется геном.
Генетический код- зависимость между основаниями в нуклеотидах ДНК и аминокислотами белковой молекулы.
Свойства генетического кода: а) триплетность; б) однозначность; в) вырожденность г)непрерывность; д )универсальность.
Транскрипция ( синтез и — РНК по матрице ДНК).
Ход образования и — РНК в ядре называется транскрипцией (переписыванием) и является первым этапом в биосинтезе белков, переносит её к месту сборки белковой молекулы. (Приложение А)
Для переноса каждого вида аминокислот в рибосомы нужен отдельный вид т- РНК. Своеобразные структуры, напоминающие по форме лист клевера.
Трансляция (сборка белка).
Сборка белка (трансляция) происходит в рибосомах. К рибосомам направляется и — РНК. Во время синтеза белка на одной молекуле и — РНК располагается несколько рибосом. Из цитоплазмы т- РНК с «навешенными» аминокислотами подходят к рибосомам и попадает в место «сборки» белка.
Средний белок состоит из 500 аминокислот, затрачивается энергия 500КДж АТФ. (Приложение В)
2.3 Белки и их роль в организме.
Структурные – коллаген, компонент соединительной ткани, костей, сухожилий, хряща. Белок — склеротин входит в наружный скелет насекомых. Белки мукопротеины – в состав синоввиальной жидкости, которая выделяется в суставные сумки. Белки входят в состав оболочек, мембран, органоидов, тканей органов. Примеры: оксин – белок, входящий в состав светочувствительного пигмента родопсина, находящегося в клетках сетчатки глаза. Кератин – белок с волокнистой структуры, находящийся в чешуе. Ногтях , рогах и копытах. Коллаген – белок, входящий в состав волокнистой структуры, находящийся в тканях кожи, сухожилий и связок.
Пример: гемоглобин — белок переносит кислород и некоторых биологически активных веществ к клеткам и углекислый газ из клеток.
Белки- средства защиты. При попадании бактерий и вирусов в кровь организмов происходит выработка специальных защитных белков – антител. На каждый чужеродный белок организм вырабатывает специальные « анти- белки « — антитела. Антитела «узнаю» только чужеродный белок и реагируют на него. Такой механизм сопротивления возбудителям заболеваний называют иммунитетом. Защитный белок протромбин и фибриноген участвует в свертывания крови. Пример: в крови возникает комплекс антиген – антитело я9 протромбин и фибриноген) белковой природы. Белки необходимые для свертывания крови.
Защитная функция белка приносит человеку не только пользу. Могут возникнуть серьезные проблемы при пересадке органов и тканей от одного человека другому. Пересаженный орган воспринимается иммунной системой нового «хозяина» этого органа как чужеродный белок. Воздействие антител приводит к отторжению пересаженного органа со всеми вытекающими отсюда последствиями.
Аналогичные проблемы могут возникнуть при беременности. В том случае, если мать будущего ребенка является резус – отрицательный, а отец имеет резус- положительную кровь. В этом случае может возникнуть серьезный конфликт между материнским организмом и организмом развивающего плода.
Напомним, что ген резус- положительный доминирует над геном резус – отрицательности.
Следствиями указанного выше конфликта является задержка и нарушение процесса развития плода, в ряде случаев – его гибель. В связи с ответным воздействием антител плода на чужеродный белок материнского организма женщина испытывает симптомы обостренно протекающего токсикоза беременности.
Защитные функции могут быть ослаблены либо с помощью медицинских средств, либо агрессия вируса СПИДА.
Вирус СПИДА – проникновение РНК вируса СПИДА внутрь клеток крови – лейкоцитов, отвечающих за иммунитет человека. Размножение вируса внутри лейкоцитов, истощение внутренних ресурсов этих клеток и их гибель. Уменьшение количества нормально функционирующих лейкоцитов в крови, ослабление иммунитета. Гибель человека от различных инфекций.
Пример: передвижение тел зависит от деятельности двух белков. Способствующих сокращению мышц, — актина и миозина.
Рецепторная функция осуществляется белками благодаря способности их молекул изменять свою структуру под влиянием многих химических и физических факторов, вследствие чего клетка или организм воспринимает эти изменения.
Ферменты — биокатализаторы — ускорители химических реакций, протекающих в клетке и организме.
Напомним некоторые особенности функционирования ферментов:
а) ферменты ускоряют протекание реакций только одного вида, то есть обладают специфичностью действия;
б) ферменты конкретного организма действуют в узких температурных пределах;
в) ферменты эффективно работают при строго определенных показателях среды. Например, в разных участках пищеварительного тракта она может быть слабощелочной или кислой.
Каждая молекула фермента способна осуществлять до нескольких тысяч операций расщепления веществ в минуту. В ходе этих реакций ферментативный белок не расходуется. Пример: пепсин и липаза — пищеварительные ферменты кишечника, расщепляющие белок, и липидов соответственно.
Пример: белки в яде грибов, насекомых, змей. Яд кобры — токсический белок, который убивает, блокируя нервов.
Регуляторные белки. Часть гормонов животных и человека являются белками. Гормон поджелудочной железы инсулин – регулирует обмен глюкозы. Известна большая группа белковых факторов роста, которые активируют ферменты синтеза ДНК в клетках и, таким образом, усиливает деление клеток.
Избыточный синтез факторов роста может приводить к интенсивному делению клеток – к их злокачественному росту. Это происходит из -за изменений в структуре генов, ответственных за факторы роста, под действием изменения среды. Белки – гормоны влияют на обмен веществ. Пример: инсулин – повышает проницаемость мембран для глюкозы. Если нет инсулина, то возникает заболевание – сахарный диабет; вазопрессин — гормон, который контролирует кровяное давление.
Пример: ферритин – накапливающий белок, который удерживает железо в яичной клетке; селезенке и печени; альбумин – белок, который может действовать как водозапасающий белок в яичном белке.
При полном расщеплении 1г. белка выделяется 17,6 кДж энергии. Однако в качестве источника энергии белки используются крайне редко, в случае истощения организма.
3 Практическая часть работы.
3.1 Цветные реакции на белки.
а) биуротовая реакция.
Цель: доказать наличие белков в исследуемых веществах.
Методика проведения исследования .
В 9-и пробирках заполняем растворами различных белков.
1-ый – раствором белка куриного яйца раб. 1:10 с водой;
2-ой — молоко ( содержится белки казеин, глобулин, альбумин);
3-ей — мелко растертым сыром, в змученном в воде;
4-ой — творог раз. водой 1:10;
5-ой — свекольный сок;
7-ой – инсулин — гормон поджелудочной железы, регулирующий содержание глюкозы в крови;
8-ой – глицин — аминокислота;
9 –ой — шерстяная нить.
Во все пробирки добавим 10% – го раствора щелочи и 3 мл. 1% — го раствора сульфата меди. Жидкость во всех пробирках окрасится в фиолетовый цвет. Окраска возникает в результате образования комплексных соединений ионов меди с белком, причем она одинакова для всех белков.
б) ксантопротеиновая реакция
во все пробирки добавим по каплям конц. азотную кислоту до появления белого осадка от свернувшегося действием кислоты белка. При нагревании в пламени спиртовки растворы и осадки окрашиваются в ярко – желтый цвет т.е это доказывает наличие белка.
Источник
