Белковые фракции сыворотки крови можно разделить всеми способами кроме

Белковые фракции в сыворотке

Определение количественных и качественных изменений основных фракций белка крови, используемое для диагностики и контроля лечения острых и хронических воспалений инфекционного и неинфекционного генеза, а также онкологических (моноклональных гаммапатий) и некоторых других заболеваний.

Синонимы английские

Serum Protein Electrophoresis (SPE, SPEP).

Электрофорез на пластинках с агарозным гелем.

Г/л (грамм на литр), % (процент).

Какой биоматериал можно использовать для исследования?

Как правильно подготовиться к исследованию?

1. Не принимать пищу в течение 12 часов до исследования.
2. Исключить физическое и эмоциональное перенапряжение и не курить в течение 30 минут до сдачи крови.

Общая информация об исследовании

Общий белок сыворотки крови включает в себя альбумин и глобулины, которые в норме находятся в определенном качественном и количественном соотношении. Оно может быть оценено с помощью нескольких лабораторных методов. Электрофорез белков в агарозном геле – это метод разделения белковых молекул, основанный на различной скорости их движения в электрическом поле в зависимости от размера, заряда и формы. При разделении общего белка сыворотки крови удается выявить 5 основных фракций. При проведении электрофореза белковые фракции определяются в виде полос различной ширины с характерным, специфичным для каждого типа белка местоположением в геле. Для определения доли каждой фракции в общем количестве белка оценивают интенсивность полос. Так, например, основная белковая фракция сыворотки – это альбумин. На его долю приходится около 2/3 всего белка крови. Альбумин соответствует самой интенсивной полосе, полученной при электрофорезе белков сыворотки крови здорового человека. К другим фракциям сыворотки, выявляемым с помощью метода электрофореза, относят: альфа-1 (преимущественно альфа-1-антитрипсин), альфа-2 (альфа-2-макроглобулин и гаптоглобин), бета (трансферрин и С3-компонент комплемента) и гамма-глобулины (иммуноглобулины). Различные острые и хронические воспалительные процессы и опухолевые заболевания сопровождаются изменением нормального соотношения белковых фракций. Отсутствие какой-либо полосы может указывать на дефицит белка, что наблюдается при иммунодефицитах или недостаточности альфа-1-антитрипсина. Избыток какого-либо белка сопровождается увеличением интенсивности соответствующей полосы, что наиболее часто наблюдается при различных гаммапатиях. Результат электрофоретического разделения белков может быть представлен графически, при этом каждая фракция характеризуется определенной высотой, отражающей ее долю в общем белке сыворотки. Патологическое увеличение доли какой-либо фракции носит название «пик», например «М-пик» при множественной миеломе.

Исследование белковых фракций играет особую роль при диагностике моноклональных гаммапатий. В эту группу заболеваний входят множественная миелома, моноклональная гаммапатия неясного генеза, макроглобулинемия Вальденстрема и некоторые другие состояния. Эти заболевания характеризуются клональной пролиферацией В-лимфоцитов или плазматических клеток, при которой происходит бесконтрольная выработка одного вида (одного идиотипа) иммуноглобулинов. При разделении сывороточного белка пациентов с моноклональной гаммапатией с помощью электрофореза наблюдаются характерные изменения – появление узкой интенсивной полосы в зоне гамма-глобулинов, которая называется М-пик, или М-белок. М-пик может отражать гиперпродукцию любого иммуноглобулина (как IgG при множественной миеломе, так и IgM при макроглобулинемии Вальденстрема и IgA при моноклональной гаммапатии неясного генеза). Важно отметить, что метод электрофореза в агарозном геле не позволяет дифференцировать различные классы иммуноглобулинов между собой. Для этой цели используют иммуноэлектрофорез. Кроме того, данное исследование позволяет дать приблизительную оценку количества патологического иммуноглобулина. В связи с этим исследование не показано для дифференциальной диагностики множественной миеломы и моноклональной гаммапатии неясного генеза, так как она требует более точного измерения количества М-белка. С другой стороны, если диагноз «множественная миелома» был верифицирован, метод электрофореза в агарозном геле может быть использован для оценки динамики М-белка при контроле лечения. Следует отметить, что у 10 % пациентов с множественной миеломой нет никаких отклонений в протеинограмме. Таким образом, нормальная протеинограмма, полученная с помощью электрофореза в агарозном геле, не позволяет полностью исключить это заболевание.

Другим примером гаммапатии, выявляемой с помощью электрофореза, является ее поликлональная разновидность. Она характеризуется гиперпродукцией различных видов (различных идиотипов) иммуноглобулинов, что определяется как однородное увеличение интенсивности полосы гамма-глобулинов при отсутствии каких-либо пиков. Поликлональная гаммапатия наблюдается при многих хронических воспалительных заболеваниях (инфекционных и аутоиммунных), а также при патологии печени (вирусных гепатитах).

Исследование белковых фракций сыворотки крови используют для диагностики различных синдромов иммунодефицита. Примером может послужить агаммаглобулинемия Брутона, при которой снижается концентрация всех классов иммуноглобулинов. Электрофорез белков сыворотки пациента с болезнью Брутона характеризуется отсутствием или крайне низкой интенсивностью полосы гамма-глобулинов. Низкая интенсивность альфа-1-полосы – характерный диагностический признак недостаточности альфа-1-антитрипсина.

Широкий спектр состояний, при которых наблюдаются качественные и количественные изменения протеинограммы, включает самые разные заболевания (от хронической сердечной недостаточности до вирусных гепатитов). Несмотря на наличие некоторых типичных отклонений протеинограммы, позволяющих в ряде случаев с определенной уверенностью диагностировать заболевание, обычно результат электрофореза белков сыворотки не может служить однозначным критерием постановки диагноза. Поэтому интерпретацию исследования белковых фракций крови проводят с учетом дополнительных клинических, лабораторных и инструментальных данных.

Для чего используется исследование?

• Для оценки качественного и количественного соотношения основных белковых фракций у пациентов с острыми и хроническими инфекционными заболеваниями, аутоиммунными состояниями и некоторыми болезнями печени (хронические вирусные гепатиты) и почек (нефротический синдром).
• Для диагностики и контроля лечения моноклональных гаммапатий (множественной миеломы и моноклональной гаммапатии неясного генеза).
• Для диагностики синдромов иммунодефицита (агаммаглобулинемии Брутона).

Когда назначается исследование?

• При обследовании пациента с острыми или хроническими инфекционными заболеваниями, аутоиммунными состояниями и некоторыми болезнями печени (хронические вирусные гепатиты) и почек (нефротический синдром).
• При симптомах множественной миеломы: патологических переломах или болях в костях, немотивированной слабости, персистирующей лихорадки, рецидивирующих инфекционных заболеваниях.
• При отклонениях в других лабораторных анализах, позволяющих заподозрить множественную миелому: гиперкальциемии, гипоальбуминемии, лейкопении и анемии.
• При подозрении на недостаточность альфа-1-антитрипсина, болезнь Брутона и другие иммунодефициты.

Источник

Белковые фракции в т.ч. Общий белок (венозная кровь) в Москве

Белок — один из самых важных биохимических компонентов человеческого организма, который выполняет множество функций. Данное исследование — протеинограмма — определяет показатель количества общего (суммарного) белка и его основных фракций в крови с целью диагностики и контроля лечения различных заболеваний.

Приём и исследование биоматериала

Когда нужно сдавать анализ Белковые фракции в т.ч. Общий белок?

1. Острые или хронические инфекционные заболевания;
2. Аутоиммунные патологии;
3. Онкологические заболевания;
4. Комплексная диагностика множественной миеломы и макроглобулинемии Вальденстрема;
5. Диагностика иммунодефицитных состояний;

Подробное описание исследования

Общий белок (протеин) — это собирательный термин, включающий в себя разные виды, или фракции, белков сыворотки крови. Фракции выявляют при помощи специального метода — электрофореза, в основе которого лежит определение разной подвижности протеинов в электрическом поле. Выделяют следующие виды белков плазмы: альбумины и глобулины. В норме их соотношение в сыворотке неодинаково, и они постоянно находятся в состоянии динамического равновесия с белками различных органов и тканей.

Альбумины составляют порядка 60 % от суммарного количества протеинов сыворотки. Они выполняют множество биохимических функций: транспорт биологически активных веществ, поддержание онкотического (осмотического) давления крови и др.

Глобулины, в свою очередь, подразделяются на:

1. α (альфа)-1 глобулин;
2. α (альфа)-2 глобулин;
3. β (бета)-глобулин;
4. γ (гамма)-глобулин.

Основной представитель группы α1-глобулинов белок острой фазы — α1-антитрипсин. Также в эту группу входят α1-липопротеид и кислый α1-гликолипопротеид. Концентрация альфа-1-антитрипсина повышается при острых и хронических воспалительных процессах, а также онкологических заболеваниях.

К α2-глобулинам относятся α2-макроглобулин, гаптоглобин и аполипопротеин B. Изменение показателя α2-макроглобулина (основного фракционного белка) наблюдается при развитии нефротического синдрома, сахарного диабета, панкреатита и воспалительных заболеваний.

В подтип β-глобулинов входят некоторые иммуноглобулины (антитела), трансферрин и церулоплазмин. Иммуноглобулины класса G, A, D, M и E относятся к γ–глобулинам — представителям гуморальной (неклеточной) иммунной системы.

Анализ протеинограммы полезен не только при инфекционных и аутоиммунных заболеваниях, но также и в диагностике моноклональных гаммапатий — множественной миеломы, макроглобулинемии Вальденстрема и др. Эти патологии сопровождаются злокачественным перерождением B-лимфоцитов, которые начинают бесконтрольно образовывать иммуноглобулины одного типа (класса). Результат электрофореза позволяет оценить только наличие аномальных γ-глобулинов (иммуноглобулинов), но не определить их подтип. Для этого следует сдать дополнительный тест с последующим определением типа аномальных глобулинов — иммунофиксацию или типирование парапротеина в сыворотке крови.

Следует помнить, что во многих клинических ситуациях результат протеинограммы не является ключевым условием для подтверждения или исключения предполагаемого диагноза. В связи с этим, показатели данного исследования должны оцениваться врачом только в комплексе с симптомами, объективными клиническими и лабораторно-инструментальными данными.

Источник

Белковые фракции сыворотки крови можно разделить всеми способами кроме

Электрофорез сывороточных белков: современные возможности анализа

Гильманов А.Ж., д.м.н., профессор
Саляхова Р.М., к.м.н., доцент
Кафедра лабораторной диагностики ИПО Башкирского медуниверситета, г. Уфа

Информативность и экономичность – важнейшие требования к лабораторным исследованиям, которые приходится учитывать как в отечественной, так и в зарубежной практике. Одним из достаточно информативных лабораторных тестов, используемых в настоящее время, является электрофорез белков биологических жидкостей (сыворотка крови, моча, спинномозговая жидкость и др.), который позволяет получить значительную диагностическую информацию. К сожалению, в большинстве лабораторий нет необходимых приборов. В то же время часть лабораторий, имеющих оборудование для электрофореза, им зачастую не пользуется из-за поломок, отсутствия расходных материалов или, как нередко бывает, невостребованности этого типа анализов лечащими врачами вследствие их недостаточной осведомленности о современных возможностях и клинической значимости этого метода. Исследование белкового и липопротеинового спектра сыворотки крови особенно значимо для диагностики патологических состояний, сопровождающихся нарушениями обмена белков и дислипопротеидемиями. При многих заболеваниях в сыворотке крови изменяется соотношение отдельных белков (диспротеинемия), хотя общее содержание белка может остаться нормальным.

В настоящее время известно более 150 индивидуальных сывороточных белков; значительную часть из них можно количественно определить современными иммуноферментными, иммунохемилюминесцентными и иммунотурбидиметрическими методами. Но при всей информативности и доказательности таких анализов пока они в основном малодоступны из-за сравнительной дороговизны: себестоимость одного количественного определения апопротеинов, антитрипсина или иммуноглобулинов составляет от 2 до 8 долларов США. Вместе с тем типовые сдвиги белкового состава сыворотки крови можно определить гораздо более доступным электрофоретическим методом, который к тому же позволяет «одним взглядом» оценить общую картину белкового спектра и получить значимую диагностическую информацию.

Принцип электрофоретического разделения молекул состоит в их движении с раз-личной скоростью в постоянном электрическом поле. Наиболее часто в клинической практике используется электрофорез на поддерживающих средах-носителях – хроматографической бумаге, ацетатцеллюлозных мембранах, различных гелях, а также на комбинированных средах. Электрофорез на бумаге до недавнего времени широко применялся во многих лабораториях, однако он имеет много недостатков. Основной из них – в том, что результаты фракционирования белков этим методом могут быть получены лишь на 2-3 день исследования. Электрофорез в агарозном, крахмальном и особенно в полиакриламидном геле дает существенно лучшие результаты, позволяя идентифицировать большее количество белковых фракций сыворотки (до 30), но и ему присущи недостатки – сложность приготовления геля или дороговизна готовых гелевых пластин. Использование мембран из ацетата целлюлозы позволяет достигнуть компромисса и использовать их главные особенности — однородность материала, очень малую емкость слоя, требующую микроколичеств пробы (0,4–2,0 мкл), быстроту разделения и окраски белков (20-80 мин), легкость отмывания фона, а также относительно низкую стоимость пленок и их доступ-ность. В целом применение ацетатцеллюлозных мембран позволяет повысить четкость фракционирования и значительно сократить время, требуемое для разделения, окраски и анализа.

Знак и величина электрического заряда молекул белков сыворотки крови, а значит, направление и скорость их движения при электрофоретическом разделении, зависят от значения рН и ионной силы среды. Кроме того, скорость движения белковых молекул оп-ределяется их молекулярной массой, ионным окружением (составом и концентрацией бу-фера), приложенным напряжением и другими факторами. В связи с этим для получения сопоставимых данных электрофорез должен осуществляться при строго определенных значениях указанных параметров. В буферном растворе с рН=8,6 или 8,9 и ионной силой 0,08–0,15 моль/л все белки сыворотки крови приобретают отрицательный заряд и движутся от катода к аноду, причем дальше всего уходят альбумины, имеющие меньшую молекулярную массу, затем располагаются a ₁-, a ₂-, b — и g -глобулины. Иногда каждая из этих основных фракций может разделиться на несколько подфракций.

Следует указать, что результаты электрофореза сильно зависят от подготовки про-бы и мастерства лабораторного персонала. Сыворотку крови для исследования лучше брать свежей, хранившейся не более нескольких часов. В пробе не должно быть следов гемолиза; в противном случае свободный гемоглобин и его комплекс с гаптоглобином мо-гут образовать дополнительные полосы в области a ₂— и b -глобулинов. В присутствии ионов кальция и под влиянием некоторых лекарственных веществ возможно расслоение b -фракции на две подфракции, что объясняется нарушением подвижности С3-компонента комплемента. Наконец, в целом качество «картинки» зависит от навыков нанесения пробы (это тоже определенное искусство, формирующееся практикой) и используемых инструментов-аппликаторов.

Необходим постоянный контроль рН буфера, применяемого для электродных камер и для смачивания пленок, т.к. от его значения зависит качество разделения фракций. Дело в том, что в ходе электрофореза на аноде и катоде протекают различные электрохимические процессы, приводящие к изменениям характеристик буферных растворов (в ча-стности, рН). В связи с этим для восстановления его значения некоторые специалисты рекомендуют по окончании рабочего дня смешивать буферные растворы из разных элек-тродных камер путем сливания в один сосуд, что позволяет существенно продлить срок службы буфера (в зависимости от интенсивности работы — до нескольких недель и более, но с условием периодического контроля рН; при выходе этого показателя за пределы ±0,1 0,2 от требуемых величин буферный раствор подлежит замене на свежеприготовленный). Срок работы электродных буферных растворов уточняется опытным путем; обычный признак потери их годности – сокращение длины разгонной дорожки, «наложение» белковых фракций друг на друга и «обрезанный» задний край гамма-глобулиновой фракции при обычных значениях тока (напряжения) и времени электрофореза. Замачивание пленок необходимо всегда осуществлять в свежем буферном растворе, не применявшемся в качестве электродного буфера.

Надо помнить, что электрофорез относится к полуколичественным исследованиям. Это определяется самой «технологией» его этапов, в частности, окраски проб и денситометрии. По принятым международным правилам, первоначальная оценка результатов электрофоретического разделения сывороточных белков (выявление нормы или патологии) должна проводиться визуально, путем сравнения с картиной нормальной сыворотки, а количественные данные предназначены только для документирования результатов и динамического наблюдения. При оценке фракций только по процентному их содержанию возможны ошибки трактовки анализа. Например, при гипергаммаглобулинемии относительное количество альбумина (в %) автоматически окажется сниженным, хотя его абсолютная концентрация (в г/л) реально не изменялась. Для исключения недоразумений желательно количественно определять белковые фракции — в г/л, что легко осуществить умножением процентного содержания отдельных фракций на концентрацию общего белка в сыворотке крови. Можно дополнительно провести определение уровня сывороточного альбумина колориметрическим методом и результат сравнить со значением, полученным при электрофорезе; эта процедура одновременно поможет оценить качество анализа.

С учетом приведенного выше, при интерпретации результатов клиницистам нет смысла придавать диагностическое значение, например, снижению содержания альбумина у пациента на 2-3% от справочных данных. Само понятие нормы в лабораторной практике весьма условно; нормальные значения параметров зависят от местных факторов и должны формироваться в первую очередь «на местной базе», т.е. в конкретной лаборатории при обследовании здорового контингента. Вместе с тем для общего контроля качества разделения белков выпускаются специальные контрольные сыворотки, которые желательно иметь в каждой лаборатории, работающей этим методом.

Приведенные положения о количественной оценке фракций в полной мере относятся и к электрофоретическому разделению липопротеинов сыворотки крови, применяе-мому для оценки типа и тяжести гиперлипопротеинемии (ГЛП) с учетом количества триглицеридов, холестерина общего и холестерина в составе ЛПВП. Наибольшее значение электрофоретический метод имеет для дифференциальной диагностики атерогенной ГЛП III типа и умеренно атерогенной ГЛП V типа: ГЛП-III характеризуется наличием патоло-гически измененных (аномальных) ЛП, отличающихся значительным содержанием ТГ, ХС и одновременно высокой электрофоретической подвижностью; на графике будет видно слияние фракций ЛПНП и ЛПОНП ( b -ЛП и пре- b -ЛП). Но надо помнить, что методом электрофореза выявляется только относительное распределение фракций, количественная оценка отдельных ЛП не рекомендуется, поскольку для этого метода не существует стандартных калибровочных и контрольных материалов.

Для электрофореза белков используются различные аппараты, как ручные, так и полуавтоматические. Современные комплексы оснащены микропроцессорными блоками питания и управляются компьютером; в большинстве систем на последней стадии исследования окрашенных мембран или гелевых пластинок (определения относительного количества белков в каждой фракции) используется электронный цветной сканер или миниатюрная фотокамера, что существенно повышает точность и воспроизводимость результатов. Программное обеспечение дает возможность усредненного расчета оптической плотности отдельных фракций путем автоматического определения границ «дорожек» и многократного сканирования каждой из них в нескольких «разрезах», что позволяет исключить ошибки из-за локальных микродефектов и неровного положения носителя, а также до определенной степени нивелировать искривление дорожки и влияние окрашенного фона при неполной отмывке. На экран дисплея и на принтер выводится график-денситограмма с рассчитанным содержанием отдельных белковых фракций. При необходимости маркеры границ фракций на графике можно скорректировать, при этом будет произведен автоматический пересчет их показателей. В компьютере, как правило, создается архив электрофореграмм; их можно в любое время извлечь и просмотреть.

Электрофорез белков, позволяющий определить их количественные сдвиги и физико-химические характеристики, помогает выявить заболевания печени и почек, иммунной системы, некоторые злокачественные новообразования (лейкозы), острые и хронические инфекции, генетические поломки и др. Известен ряд своеобразных электрофоретических «синдромов» – типичных картин электрофореграмм, характерных для некоторых патологических состояний. Среди них можно отметить:

1.Острое воспаление с активацией системы комплемента и увеличением синтеза острофазных белков ( a ₁-антитрипсина, гаптоглобина, фибриногена и др.). Оно проявляется увеличением доли a ₁— и a ₂-глобулинов и может быть подтверждено измерением СОЭ, исследованием концентрации С-реактивного белка, фибриногена (в динамике) и других острофазных белков.

2.Хроническое воспаление с усилением синтеза ряда острофазных белков, а также имму-ноглобулинов; проявляется умеренным возрастанием a ₂— и b -глобулинов, повышением g -глобулинов и некоторым снижением альбумина. Подобные отклонения могут наблюдаться при хронических инфекциях, коллагенозах, аллергии, аутоиммунных процессах и при малигнизации.

3.Тяжелые заболевания печени сопровождаются снижением синтеза альбумина и a -глобулинов, что и отражается на электрофореграммах. Как указывалось выше, нужно помнить, что процентная концентрация альбумина может оказаться сниженной лишь относительно, из-за накопления других белков, поэтому оценивать нарушения белково-синтезирующей функции печени следует по абсолютному содержанию альбумина (в г/л). При хронических гепатитах и циррозах печени возрастает как относительное, так и абсолютное количество g -глобулинов ( b — и g -фракции могут сливаться из-за накопления IgA), причем превышение g -глобулинов над альбуминами является весьма неблагоприятным прогностическим признаком.

4.Нефротический синдром сопровождается увеличением фильтрации белков в почках и селективной протеинурией – потерей с мочой большого количества альбумина и части низкомолекулярных глобулинов ( a ₁-антитрипсина, трансферрина). При этом в печени усиливается синтез более крупных протеинов семейства a ₂-глобулинов (макроглобулин, апо-В), которые накапливаются в крови и формируют картину со значительным снижением альбумина и повышением a ₂-глобулинов.

5.Нарушение всасывания или значительная потеря белков возможна как при нефротическом синдроме, так и при массивных ожогах, синдроме Лаэлла, патологии желудочно-кишечного тракта и т.д. В последнем случае снижается абсолютное содержание общего белка и особенно альбумина, а на протеинограмме оказывается уменьшенной доля альбумина при относительно равномерном возрастании всех глобулинов. Введение белковых препаратов (иммуноглобулины, альбумин или плазма крови) в ходе лечения больных немедленно отражается на электрофоретической картине, что позволяет следить за динамикой потерь или выведения поступивших белков.

6.Тяжелый иммунодефицит врожденного или приобретенного генеза обычно сопровождается выраженным снижением g -глобулиновой фракции. При этом желательно провести дополнительное количественное определение IgG, IgA и IgM.

7.Парапротеинемия при злокачественных и доброкачественных процессах – симптом, для выявления которого именно электрофорез является методом выбора. При накоплении в крови моноклональных иммуноглобулинов или фрагментов их цепей, как бывает, в частности, при миеломной болезни и некоторых лейкозах, на протеинограмме появляется более или менее острый пик в области от a ₂— до g -глобулинов (так называемый М градиент), хорошо заметный визуально. Электрофорез белков мочи, проведенный параллельно, в этом случае выявит пик, находящийся в той же области. Для дифференцировки парапротеинов и идентификации белковых цепей можно использовать современнейшую модификацию электрофореза – иммунофиксацию, для которой выпускаются специальные гелевые пластины с антисыворотками.

Ниже представлены примеры интерпретации данных исследования сыворотки крови нескольких пациентов, проведенного с помощью устройства электрофореза с анализатором электрофореграмм УЭФ-01-«Астра» производства НПЦ «Астра» (г. Уфа).

Рис. 1. На протеинограммах хорошо виден М-градиент в области g — глобулинов, что свидетельствует о гаммапатии (скорее всего моноклональной), сопровождающейся резким повышением g -глобулиновой фракции, снижением b -глобулинов и альбуминов. Это может быть характерно для g -плазмоцитом, макроглобулинемии Вальденстрема, амилоидоза, лимфомы, а также возможно при введении некоторых антикоагулянтов. Для уточнения диагноза необходимо определение содержания общего белка в сыворотке крови и белка Бенс-Джонса в моче, проведение электрофореза с иммунофиксацией и др.

Рис. 2. Изменения на представленных электрофореграммах также характерны для моноклональной гаммапатии. Резко повышена g -глобулиновая фракция (хорошо заметен М-градиент).

Рис. 3. На протеинограмме — значительное снижение альбуминов, резкое повышение a ₂-глобулинов и некоторое возрастание b -глобулинов. Значительное уменьшение уровня как альбуминов, так и общего белка в сыворотке крови характерно для нефротического синдрома; косвенным свидетельством гипопротеинемии может быть низкая интенсивность окраски белковых фракций данной дорожки по сравнению с соседними. Другие, более редкие состояния со сходным изменением фракций: a ₂-плазмоцитома, опухоли, термические ожоги, ряд острых и подострых заболеваний, а также анальбуминемия. Для уточнения диагноза необходимо определение общего белка в сыворотке крови, электрофорез с иммунофиксацией, электрофорез белков мочи и т.д.

Рис. 4. Отмечается небольшое избирательное снижение фракции g -глобулинов, что возможно при иммунодефиците, иммуносупрессии на фоне лечения кортикостероидами, иммунодепрессантами, химиотерапии, а также при некоторых лимфопролиферативных заболеваниях.

Рис.5. На данной электрофореграмме представлены результаты разделения липопротеидов сыворотки крови, выполненного параллельно с сывороточными белками. Отмечается увеличение фракции пре- b -липопротеинов, что в сочетании с повышением уровня общего холестерина и триглицеридов и равномерно-мутным видом сыворотки харак-терно для ГЛП IV типа. Для окончательного фенотипирования необходимы данные о клинических проявлениях заболевания, наследственной отягощенности и индексе атерогенности.

Рис. 6. Данная фореграмма отражает увеличение фракции b -липопротеинов на фоне повышения содержания общего холестерина (6,8 ммоль/л) и нормального уровня триглицеридов (1,1 ммоль/л), что при прозрачной сыворотке характерно для ГЛП IIа типа.

Рис. 7. Данная фореграмма также свидетельствует о ГЛП IIа типа (увеличение фракции b -липипротеинов, повышение содержания холестерина (7,2 ммоль/л), нормальный уровень триглицеридов (1,5 ммоль/л). Сыворотка у таких больных прозрачная.

Электрофоретические методы в клинической лабораторной диагностике имеют хорошую перспективу. Так, среди новинок можно отметить автоматические системы капиллярного электрофореза, которые выполняют быстрое разделение биомолекул внутри капилляра под действием высокого напряжения; для таких приборов требуются уже не микролитры, а нанолитры образца. В целом использование современных электрофоретических анализаторов позволяет с высокой точностью и минимальными затратами исследовать широчайший спектр биохимических параметров с целью уточнения диагноза, мониторинга патологического процесса и обоснования методов терапии заболеваний.

1. Сергеева Н.А. // Клин. лаб. диагн. – 1999. — № 2. — С. 25-32.
2. Титов В.Н., Амелюшкина В.А. Электрофорез белков сыворотки крови. –М., 1994.
3. Камышников В.С. Справочник по клинико-биохимической лабораторной диагностике (в 2-х томах). Минск, 2000. -463 С.

Источник